Em formação

D3. Enrolamento de moléculas de proteína única - Biologia

D3. Enrolamento de moléculas de proteína única - Biologia



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

As reações de dobramento / desdobramento de proteínas agora podem ser estudadas em uma única molécula de proteína usando uma pinça óptica, conforme ilustrado na figura abaixo com base em um estudo de RNase H de E. Os ligantes de DNA foram ligados a duas esferas de estireno diferentes embora químicas diferentes para produzir o estrutura mostrada abaixo.

Figura: Desdobramento de RNase H com pinças ópticas

A enzima estava ativa conforme demonstrado pelas medições da atividade enzimática. A proteína pode ser esticada e contraída movendo o grânulo conectado à pipeta em relação ao grânulo na armadilha óptica. Conforme a força (medida em piconewtons) é aumentada, a molécula é esticada. Como controle, as duas contas foram conectadas diretamente com alças de DNA sem a proteína. No caso de controle, um gráfico que mostra a extensão entre os cordões vs força aumenta lentamente de forma curvilínea no início e depois linearmente. Quando a proteína é inserida, diferenças são observadas. Após o alongamento e relaxamento, duas transições (mudanças) foram observadas com RNase H que não são vistas com DNA sozinho. Estes ocorreram em cerca de 19 pN (uma mudança abrupta) e um menor em 5 pN. Essas transições são consistentes com as transições N → D e I -> D, conforme mostrado na figura abaixo (adaptado de Cecconi et al). Estes dados são consistentes com estudos anteriores desta proteína, que mostram o núcleo central e estável da proteína dobra-se primeiro.

Figura: RNaseH Folding Transitions: Optical Trap

Figura: Paisagem dobrável de RNase H: pinças ópticas


Explique quais são os estágios do enovelamento da proteína e como a proteína é mantida em sua forma 3D

Divida essa questão em quatro estágios: primário, secundário, terciário e quaternário e, para cada um, descreva a estrutura e quais são as interações não covelantes que mantêm a proteína unida. Certifique-se de que suas frases sejam claras e concisas, não waffley!

Existem quatro estágios de dobramento de proteínas: primário, secundário, terciário e quaternário.

A estrutura primária é a sequência de aminoácidos mantidos juntos por ligações peptídicas

A estrutura secundária é a proteína começando a se dobrar. Ele pode ter dois tipos de estrutura: a hélice alfa, uma forma de bobina mantida por ligações de hidrogênio na mesma direção da bobina. A folha pregueada beta é um padrão em forma de S, também com ligações de hidrogênio mantendo a estrutura unida. As ligações de hidrogênio estão entre os grupos NH e CO nos peptídeos.

A estrutura terciária é a proteína dobrada em sua estrutura 3D precisa, relacionada à função. Isso é mantido por uma série de interações não covelantes entre grupos laterais, incluindo interações iônicas, pontes de disuplhide, interações hidrofóbicas, forças de Van der Waals e ligações de hidrogênio.

A estrutura quaternária ocorre quando peptídeos individuais se ligam a outros peptídeos, por exemplo, na hemoglobina.


O que são proteínas?

As proteínas estão presentes em todos os seres vivos, onde desempenham um papel central nos processos químicos essenciais para a vida.

Compostos por cadeias de aminoácidos, eles se dobram em um número infinito de maneiras em formas elaboradas que contêm a chave de como realizam suas funções vitais.

Muitas doenças estão ligadas ao papel das proteínas em catalisar reações químicas (enzimas), combater doenças (anticorpos) ou agir como mensageiros químicos (hormônios como a insulina).

"Mesmo pequenos rearranjos dessas moléculas vitais podem ter efeitos catastróficos em nossa saúde, então uma das maneiras mais eficientes de entender a doença e encontrar novos tratamentos é estudar as proteínas envolvidas", disse o Dr. John Moult, da Universidade de Maryland, EUA, o presidente do júri científico.

& quotHá dezenas de milhares de proteínas humanas e muitos bilhões em outras espécies, incluindo bactérias e vírus, mas trabalhar a forma de apenas uma requer equipamentos caros e pode levar anos. & quot


Complexos HLA-A2-peptídeo: redobramento e cristalização de moléculas expressas em Escherichia coli e complexadas com peptídeos antigênicos únicos

As duas subunidades do antígeno de histocompatibilidade de classe I humana (HLA) -A2 foram expressas em níveis elevados (20-30 mg / litro) como agregados insolúveis em células bacterianas. Os agregados foram dissolvidos em ureia 8 M e depois redobrados para formar um complexo HLA-A2-péptido por remoção de ureia na presença de um péptido antigénico. Dois péptidos da proteína da matriz e da nucleoproteína do vírus influenza são conhecidos por se ligarem ao HLA-A2 e ambos suportam o redobramento da molécula HLA-A2 recombinante. Um peptídeo adicional, um nonâmero da proteína do envelope gp120 do vírus da imunodeficiência humana tipo 1, também suportou o redobramento. Os rendimentos de HLA-A2 recombinante purificado são de 10-15%. Na ausência de um péptido restrito a HLA-A2, não se formou um complexo HLA-A2 estável. Os anticorpos monoclonais que se sabe se ligam ao HLA-A2 nativo também se ligam ao complexo HLA-A2-peptídeo recombinante. Três complexos HLA-A2-peptídeo purificados redobrados a partir de agregados de proteína produzidos por bactérias cristalizam em condições idênticas às de HLA-A2 purificado a partir de células linfoblastóides humanas. Os cristais da molécula HLA-A2 recombinante em complexo com o peptídeo nonâmero da matriz da influenza, Mp (58-66), difratam para uma resolução superior a 1,5-A.


Um aminoácido de papel acabado.

Temos uma atividade divertida de dobrar papel. Lembra-se de como as proteínas são feitas de blocos de construção chamados aminoácidos e têm sua própria forma especial? As proteínas não apenas parecem diferentes, mas também desempenham funções diferentes dentro da célula para manter seu corpo funcionando sem problemas.

A proteína que produzimos é um canal que fica na superfície externa da célula, ou membrana, e funciona como uma porta que permite a passagem de certas moléculas. Alguns canais estão abertos o tempo todo, enquanto outros podem ser fechados dependendo dos sinais da célula ou do ambiente. Quando o canal está aberto, outras moléculas podem entrar na célula passando pelo buraco no meio.

Como você descobrirá ao construir seu canal de origami, a forma de uma proteína é muito importante. Se você não dobrar seus aminoácidos de origami corretamente, eles não se encaixariam para formar uma cadeia de proteína. Ou, se você cometer um erro ao juntar aminoácidos, o canal finalizado pode não conseguir abrir e fechar corretamente.

Na natureza, a mesma coisa pode acontecer. Se uma proteína tiver o formato incorreto, ela não funcionará corretamente.

Materiais: Você precisará de 8 pedaços quadrados de papel do mesmo tamanho.

Pontas: A melhor maneira de fazer dobras é colocar o papel sobre uma superfície plana e dura, como uma mesa. É importante prestar atenção à direção do papel e não alterar sua orientação ao seguir as instruções.

Você pode descobrir mais sobre como as proteínas se dobram em formas exclusivas para fazer e funcionar dentro do seu corpo na seção Ciência das proteínas.

Você também pode baixar e imprimir nosso Origami Protein Handout (PDF) para obter instruções passo a passo de como fazer seu canal de proteína ou assistir a este vídeo passo a passo.

1. Dobre um único pedaço de papel ao meio diagonalmente
2. Dobre o papel ao meio na diagonal novamente
3. Seu papel dobrado deve ser parecido com este
4. Desdobre o papel

5. Dobre o papel ao meio
6. Dobre o papel ao meio novamente
7. Seu papel dobrado deve ser parecido com este

8. Desdobre a camada superior do quadrado até a metade
9. Abra a camada superior do quadrado e alise-o em um triângulo, usando os vincos existentes.
10. Seu papel dobrado deve ser parecido com este

11. Vire-o
12. Desdobre a camada superior até a metade
13. Abra a camada superior e alise-a em um triângulo, usando os vincos existentes.
14. Seu papel dobrado deve ser parecido com este

15. Dobre as bordas da camada superior apenas na linha central
16. Seu papel dobrado deve ser parecido com este
17. Vire-o
18. Dobre as bordas da camada superior apenas na linha central
19. Agora você completou um aminoácido. Repita essas etapas com outro pedaço de papel até criar um total de oito aminoácidos.

E é isso! Assim que tiver os aminoácidos, você estará pronto para passar para a Parte 2 para criar o canal de proteína.


AlphaFold me tornou, um modelador molecular, redundante?

Tal como acontece com os programas de xadrez e Go - AlphaZero e AlphaGo - não sabemos exatamente o que o algoritmo AlphaFold2 está fazendo e por que usa certas correlações, mas sabemos que funciona.

Além de nos ajudar a prever as estruturas de proteínas importantes, compreender o "pensamento" de AlphaFold também nos ajudará a obter novos insights sobre o mecanismo de dobramento de proteínas.

Um dos temores mais comuns expressos sobre a IA é que isso levará ao desemprego em grande escala. AlphaFold ainda tem um caminho significativo a percorrer antes de prever o enovelamento de proteínas de forma consistente e bem-sucedida.

No entanto, uma vez que tenha amadurecido e o programa possa simular o enovelamento de proteínas, os químicos computacionais estarão totalmente envolvidos na melhoria dos programas, tentando entender as correlações subjacentes usadas e aplicando o programa para resolver problemas importantes, como o dobramento incorreto de proteínas associado a muitas doenças tais como Alzheimer, Parkinson, fibrose cística e doença de Huntington.

AlphaFold e seus descendentes certamente mudarão a forma como os químicos computacionais trabalham, mas não os tornará redundantes. Outras áreas não serão tão afortunadas. No passado, os robôs eram capazes de substituir humanos que faziam trabalho manual com IA, nossas habilidades cognitivas também estão sendo desafiadas.


Paisagens de energia de proteínas que se dobram rapidamente empurrando os limites do microscópio de força atômica (AFM) puxando

O dobramento de proteínas é um processo difusivo complexo em uma superfície de energia de alta dimensão (1, 2). Obter uma visão detalhada da paisagem da energia dobrável é um desafio experimental. Em primeiro lugar, a maioria das medições pode observar apenas uma coordenada e fornecer projeções unidimensionais (1D) (Fig. 1UMA) Em segundo lugar, embora um experimento de molécula única possa produzir constantes de taxa de dobramento / desdobramento de uma proteína, essas taxas são determinadas por duas propriedades distintas: altura da barreira e constante de difusão intramolecular. Avanços recentes na transferência de energia de ressonância de fluorescência de molécula única (FRET) nos permitiram medir o tempo que a proteína gasta quando ela transita da conformação dobrada para a não dobrada (3). Visto que, por definição, o estado de transição é o estado mais raramente povoado na trajetória de tempo de uma proteína, os tempos do caminho de transição devem ser extremamente curtos e estão de fato na faixa de microssegundos (3 ⇓ ⇓ - 6). Uma vez que os tempos do caminho de transição dependem principalmente da constante de difusão intraproteína, eles podem ser usados ​​para separar as contribuições da constante de difusão e da altura da barreira para as constantes de taxa medidas. Em um elegante estudo que combina medições de caminho de transição com simulações de dinâmica molecular (MD), Chung et al. (7) mostrou que a mudança do pH de 7,5 para 3,2 aumenta as taxas de dobramento da proteína α projetada computacionalmente3D 15 vezes simplesmente afetando a difusão da proteína, deixando a altura da barreira de transição inalterada.

(UMA) Esquemas de uma paisagem de energia livre de enovelamento de proteínas. Uma projeção 1D é destacada pela linha tracejada preta. Uma transição difusiva de ...


Dobramento e dobramento incorreto de proteínas da membrana humana na saúde e na doença: de moléculas únicas à proteostase celular

Os avanços nos últimos 25 anos revelaram muito sobre como as propriedades estruturais das membranas e proteínas associadas estão ligadas à termodinâmica e à cinética do dobramento das proteínas da membrana (MP). Ao mesmo tempo, o progresso bioquímico delineou como as redes de proteostase celular medeiam o dobramento de MP e gerenciam o dobramento incorreto na célula. Quando combinados com os resultados do sequenciamento genômico, esses estudos estabeleceram paradigmas de como o dobramento e o dobramento incorreto de MP estão ligados às etiologias moleculares de uma variedade de doenças. Esta estrutura emergente pavimentou o caminho para o desenvolvimento de uma nova classe de pequenas moléculas "chaperonas farmacológicas" que se ligam e estabilizam variantes de MP mal dobradas, algumas das quais agora estão em uso clínico. Nesta revisão, delineamos de forma abrangente as perspectivas atuais sobre o dobramento e o dobramento incorreto de MPs integrais, bem como os mecanismos de controle de qualidade de MP celular. Com base nessas perspectivas, destacamos novas oportunidades para inovações que conectam nossa compreensão molecular da energética do dobramento de MP com a complexidade diferenciada dos sistemas biológicos. Dadas as muitas ligações entre o dobramento incorreto de MP e as doenças humanas, também examinamos algumas das oportunidades estimulantes de aproveitar esses avanços para enfrentar os desafios emergentes no desenvolvimento da terapêutica e da medicina de precisão.

Declaração de conflito de interesse

Os autores declaram não haver interesses financeiros concorrentes.

Figuras

Distribuições estatísticas de aminoácidos dependentes da profundidade ...

Distribuições estatísticas dependentes da profundidade de aminoácidos dentro dos domínios transmembrana. Profundidade experimental dependente da composição ...

Adaptação de domínios transmembrana para ...

Adaptação dos domínios transmembrana às variações na espessura da bicamada. Os desenhos animados retratam maneiras de MT ...

Composições lipídicas de membranas de ...

Composições lipídicas de membranas de várias organelas em células de mamíferos. Composições lipídicas de ...

Comparação de estruturas MP de ...

Comparação de estruturas MP em domínios díspares da vida. (A) Superposições de ...

Equilíbrio de dobramento para um MP ...

Equilíbrio de dobramento para um MP em bicamadas lipídicas versus em micelas de detergente. O…

Equilíbrio de dobramento para WT e ...

Equilíbrio de dobramento para WT e L16P mutante PMP22. Isso é determinado usando NMR ...

Classes de modelo de membrana usado ...

Classes de modelo de membrana usado em estudos de MPs purificados. Não ilustrado aqui ...

Efeito da ligação do ligante em ...

Efeito da ligação do ligante na estabilidade cinética de proteínas integrais de membrana. Se…

Morfologia hipotética do conformacional ...

Morfologia hipotética da paisagem de energia conformacional para bR em bicelas DMPC / CHAPSO / SDS. Esse…

Desdobramento forçado de uma única molécula de ...

Desdobramento forçado de uma única molécula de um MP, GlpG. (A) Esquema do magnético de uma única molécula ...

Ensaio para medir a eficiência ...

Ensaio para medir a eficiência da inserção espontânea, dobramento e trimerização de DAGK ...

(A) Estrutura do ribossomo-translocon ...

(A) Estrutura do complexo ribossomo-translocon. Um modelo de resolução de 3,4 Å de um ...

Visão geral do MP dobrável em ...

Visão geral do dobramento de MP na via secretora inicial de células de mamíferos. Esse…

Glicano ligado a N (A) e o ciclo da calnexina (B). À medida que as proteínas são translocadas para ...

Algumas das possíveis dobragens ...

Alguns dos possíveis defeitos de dobramento em MPs que devem ser reconhecidos e ...

Exemplos de mecanismos para ERQC ...

Exemplos de mecanismos para detecção de ERQC de um MP integral mal dobrado. No painel ...

ERAD de um representante integral ...

ERAD de um MP integral representativo (vermelho). Na etapa 1, uma proteína mal dobrada ...

Representação de superfície em escala das estruturas ...

Para dimensionar a representação de superfície das estruturas de alguns dos principais participantes envolvidos em ...

Mutações de diabetes insípido nefrogênica documentadas ...

Mutações nefrogênicas do diabetes insípido documentadas no receptor V2 da vasopressina. Lista de mutação ...

(A) Crescimento com o tempo no número total de mutações humanas identificadas que ...

Estrutura de KCNQ1 e localização ...

Estrutura de KCNQ1 e localização de mutações examinadas em Huang et al. (2018). ...

Resultados da caracterização do canal ...

Resultados da caracterização da função do canal, tráfego e estabilidade de 51 formas mutantes ...

Quatro vistas da estrutura ...

Quatro vistas da estrutura da rodopsina, ilustrando os locais de retinite conhecida ...

Desestabilização termodinâmica de PMP22 humano ...

A desestabilização termodinâmica do PMP22 humano resulta em desafeição da proteína e Charcot-Marie ...

Estruturas de CFTR em seu ...

Estruturas de CFTR em sua conformação de repouso (topo) e em seu estado fosforilado + ligado a ATP ...

Cenário hipotético de ação para ...

Cenário hipotético de ação para um PC como droga. Nesse caso…

Estruturas de PCs para o ...

Estruturas de PCs para o receptor de vasopressina V2. As aparentes afinidades de cada ...

Estruturas de PCs para o ...

Estruturas de PCs para o receptor do hormônio liberador de gonadotrofinas. As aparentes afinidades de cada ...

Estruturas de PCs para o ...

Estruturas de PCs para o receptor de melanocortina-4. As aparentes afinidades de ligante para o ...

Estruturas de potencializadores funcionais (A) ...

Estruturas de potenciadores funcionais (A) e PCs (B) para o canal CFTR. O…

Exemplos de HTS baseado em células para ...

Exemplos de HTS baseado em células para chaperones farmacológicos que restauram o tráfego da membrana plasmática (A) ...


Publicações

Magenau AJ, Saurabh S, Andreko SK, Telmer CA, Schmidt BF, Wagoner AS, Bruchez MP. Macromoléculas fluorogênicas geneticamente direcionadas para imagens subcelulares e perturbação celular. Biomateriais. 266 de julho de 2015: 1-8.

Bruchez MP. Complexos corantes escuros-claros: marcação de proteínas fluorogênicas. Curr Opin Chem Biol. 2015 junho 527: 18-23

Yan Q, Bruchez MP. Avanços na marcação química de proteínas em células vivas. Cell Tissue Res. 7 de março de 2015.

Telmer CA, Verma R, Teng H, Andreko S, Law L, Bruchez MP. Ativação de fluorogênio rápida, específica, sem lavagem, Far-red em compartimentos subcelulares por proteínas de ativação de fluorogênio direcionadas. ACS Chem Biol. 16 de fevereiro de 2015.

Yan Q, Schmidt BF, Perkins LA, Naganbabu M, Saurabh S, Andreko SK, Bruchez MP. Quantificação de proteína fluorogênica seletiva de superfície quase instantânea usando corantes de triarilmetano sulfonado e proteínas ativadoras de fluorogênio. Org Biomol Chem. Fevereiro de 2015, 2113 (7): 2078-86.

Wang Y, Telmer CA, Schmidt BF, Franke JD, Ort S, Arndt-Jovin DJ, Bruchez MP. Sondas de afiliação de proteínas ativadoras de flúor: medição modular sem lavagem dos receptores do fator de crescimento epidérmico. Bioconjug Chem. Janeiro de 2015, 2126 (1): 137-44.

Schwartz SL, Yan Q, Telmer CA, Lidke KA, Bruchez MP, Lidke DS. ACS Chem Biol. Fevereiro de 2015 (2): 539-46. ACS Chem Biol. Fevereiro de 2015 (2): 539-46.

Saurabh S, Beck LE, Maji S, Baty CJ, Wang Y, Yan Q, Watkins SC, Bruchez MP. Direcionamento genético modular multiplexado de pontos quânticos. ACS Nano. 258 (11) de novembro de 2014: 11138-46.

Yan Q, Schwartz SL, Maji S, Huang F, Szent-Gyorgyi C, Lidke DS, Lidke KA, Bruchez MP. Microscopia de localização usando ativação de fluorogênio não covalente por proteínas ativadoras de fluorogênio geneticamente codificadas. Chemphyschem. Março de 2014, 1715 (4): 687-95.

Lan L, Nakajima S, Wei L, Sun L, Hsieh CL, Sobol RW, Bruchez M, Van Houten B, Yasui A, Levine AS. Novo método para indução específica de sítio de dano oxidativo ao DNA revela diferenças no recrutamento de proteínas de reparo para heterocromatina e eucromatina. Nucleic Acids Res. Fev42 (4) 2014: 2330-45.

Tan X, Dey SK, Telmer C, Zhang X, Armitage BA, Bruchez MP. Os aptâmeros atuam como ativadores para a hidrólise mediada pela trombina de substratos peptídicos. Chembiochem. Janeiro 2415 (2): 205-8.

Bruchez MP. Os pontos quânticos encontram seu avanço no rastreamento de uma única molécula. Opinião atual em Biologia Química 2011. No prelo.

Micheva KD e Bruchez MP. O ganho no cérebro: novas técnicas de imagem e imagem proteômica multiplexada da ultraestrutura do tecido cerebral. Opinião atual em Neurobiologia 2011. Publicado online antes da impressão. Doi: 10.1016 / j.conb.2011.08.004

Mittal R e Bruchez MP. Ensaio de extinção de fluorescência com base em biotina-4-fluoresceína para determinação da capacidade de ligação à biotina de pontos quânticos conjugados com estreptavidina. Bioconjugate Chemistry 2011.

Szent-Gyorgyi C, Schmidt BF, Fitzpatrick, JAJ e Bruchez, MP. Dyedrons fluorogênicos com cromóforos de doadores múltiplos como sondas ativadas e ativadas geneticamente brilhantes. Journal of the American Chemical Society, 2010.

Fisher GW, Adler SA, Fuhrman MH, Wagoner AS, Bruchez MP e Jarvik JW. Detecção e quantificação da internalização de & # 9462AR em células vivas usando biossensores baseados em FAP. Journal of Biomolecular Screening 2010.

Fitzpatrick JAJ, Yan Q, Sieber JJ, Dyba M, Schwarz U, Szent-Gyorgyi C, Woolford C, Berget PB, Wagoner AS e Bruchez MP.STED nanoscopia em células vivas usando Peptídeos Ativadores de Fluorogênio. Bioconjugate Chemistry 2009.

Fitzpatrick JAJ, Andreko SK, Ernst LA, Wagoner AS, Ballou B e Bruchez MP. Persistência de longo prazo e deslocamento espectral para o azul de pontos quânticos in vivo. Nano Letters 2009.

Szent-Gyorgyi C, Schmidt B, Creeger Y, Fisher G, Zakel K, Adler S, Fitzpatrick J, Woolford C, Yan Q, Vasilev K, Berget PB, Bruchez MP, Jarvik J, Wagoner AS. Proteínas ativadoras de flúor: tecnologia para geração de imagens e análise de proteínas de superfície celular. Nature Biotechnol 2008.


10 exemplos de proteínas

10. Hemoglobina

A hemoglobina é uma metaloproteína localizada nas células vermelhas do sangue de todos os vertebrados e na maioria dos invertebrados. A função primária da hemoglobina no sangue é transportar oxigênio dos pulmões ou guelras para os tecidos do corpo. Ele também se liga e transporta dióxido de carbono. Em mamíferos, a hemoglobina representa cerca de 35% do volume total da célula. A presença de hemoglobina aumenta o conteúdo de oxigênio no sangue em 70 vezes em comparação com a simples dissolução do oxigênio no sangue.

A hemoglobina contém ferro, por isso pode transportar oxigênio de forma tão eficaz. Existem várias condições médicas caracterizadas por uma deficiência de hemoglobina. A doença falciforme resulta de uma mutação que causa um erro na construção das cadeias de hemoglobina. O erro faz com que os glóbulos vermelhos se achatem e assumam a forma de foice. A anemia também está associada a níveis reduzidos de hemoglobina.

9. Queratina

A queratina é uma proteína fibrosa que é o principal componente estrutural dos cabelos, unhas, cascos, chifres, garras, etc. A queratina também é encontrada nas células epiteliais e é o que dá à pele sua resistência mecânica e a torna impermeável. Existem dois tipos principais de queratina. α-queratina é encontrada em todos os mamíferos e compõe o cabelo e outros apêndices externos. As β-queratinas são mais resistentes e são encontradas principalmente em répteis e pássaros, na forma de escamas, bicos, garras, penas e conchas. As queratinas também são encontradas em fios de seda produzidos por insetos e aranhas.

O DNA humano tem 54 genes distintos que codificam a queratina que estão localizados nos cromossomos 12 e 17. As células vivas podem se tornar & # 8220queratinizadas & # 8221, em que as células se enchem de queratina e perdem suas organelas e núcleo. A camada mais externa da pele humana é um tecido queratinizado.

8. Insulina

A insulina é uma proteína produzida principalmente no pâncreas. As células do pâncreas que sintetizam insulina são chamadas de células beta. A principal função da insulina é controlar a quebra da glicose e regular os níveis de açúcar no sangue. Quando os níveis de açúcar no sangue estão altos, as células beta do pâncreas secretam insulina, o que aumenta a taxa de glicólise e glicogênese. Quando os níveis de açúcar no sangue estão baixos, a produção de insulina é inibida.

A insulina humana consiste em 51 aminoácidos e tem uma fórmula química C257H383N65O77S6. Existem várias condições que são caracterizadas por deficiência de insulina ou imunidade à insulina. Em pacientes com diabetes tipo I, o sistema imunológico do corpo ataca suas próprias células beta, fazendo com que o pâncreas produza pouca ou nenhuma insulina. O diabetes tipo II é o resultado de uma imunidade adquirida à insulina e subsequente diminuição da produção de insulina. Os sintomas de ambas as condições incluem açúcar elevado no sangue, baixos níveis de insulina, micção frequente e aumento da sede.

7. Mioglobina

A mioglobina é uma proteína estrutural encontrada principalmente no tecido muscular de vertebrados. A mioglobina está relacionada à hemoglobina e tem um propósito semelhante - fornece um local nos músculos para o oxigênio se ligar. A mioglobina é a substância responsável pela cor distinta da carne vermelha. Quanto mais saturado com mioglobina de oxigênio, mais vermelho é o tecido. A mioglobina está presente no sangue apenas após lesão muscular aguda, o que a torna um sinal potencial de lesão ou doença.

Embora seja uma proteína bem estudada, a função exata da mioglobina não é conclusivamente conhecida. A mioglobina parece funcionar para fornecer espaço extra de armazenamento de oxigênio nos músculos, o que é útil para organismos que precisam prender a respiração por muito tempo. Por exemplo, as baleias e as focas têm músculos com níveis muito altos de mioglobina, o que explica por que podem permanecer debaixo d'água sem respirar por tanto tempo. A mioglobina também pode desempenhar um papel na captação e isolamento de espécies reativas de oxigênio que são produzidas durante a respiração celular.

6. Tripsina

A tripsina é uma enzima encontrada principalmente no sistema digestivo dos vertebrados. A principal função da tripsina é facilitar a quebra das proteínas em aminoácidos. Alguns aminoácidos não podem ser sintetizados na Vivo, então o corpo depende da atividade da tripsina para quebrar as fontes de proteína em seus aminoácidos constituintes.

A tripsina quebra as proteínas catalisando a hidrólise das ligações peptídicas. Sem a tripsina, as moléculas de proteínas são muito grandes para serem absorvidas pelo intestino grosso.

5. Tubulina

A tubulina é uma família de proteínas estruturais que formam a maior parte dos microtúbulos e do citoesqueleto celular. Os dois principais tipos de tubulina encontrados nas células humanas são a tubulina-α e a tubulina-β. Os microtúbulos são feitos de cadeias cíclicas de tubulina-α e tubulina-β dispostas em uma forma de pseudo-hélice. Os dímeros de tubulina são ligeiramente polares e esta polaridade é relevante para o seu funcionamento nos microtúbulos. A polaridade geral da tubulina permite que os filamentos dos microtúbulos se alinhem na direção correta, à medida que são atraídos para a extremidade polar dos centríolos.

Além de fornecer o principal suporte mecânico da célula, a tubulina também auxilia no transporte celular. As moléculas de tubulina no citoesqueleto servem como & # 8220 trilhas & # 8221 que outras proteínas usam para mover materiais através da célula.

4. Globulina

As globulinas são uma família de proteínas que estão presentes no sangue humano e têm várias funções. As proteínas globulinas transportam materiais através do sangue, iniciam a coagulação do sangue e regulam as concentrações da composição do sangue. A maioria das globulinas no sangue funcionam em mecanismos de feedback para inibir ou estimular o processo no sangue.

Uma molécula de imunoglobulina. Crédito: DigitalShuttermonkey via WikiCommons CC BY-SA 3.0

Uma globulina particularmente importante é a imunoglobulina. As moléculas de imunoglobulina são chamadas de & # 8220 anticorpos & # 8221 e são as principais entidades que lutam contra a infecção. Anticorpos em forma de Y se ligam a patógenos infecciosos, reconhecendo moléculas de patógenos únicas chamadas antígenos. O anticorpo atua como uma & # 8220tag & # 8221 que sinaliza para outras células para atacar os agentes infecciosos. Os anticorpos são secretados pelas células B no sangue e no plasma # 8217s.

3. Histona

Histonas são proteínas encontradas no núcleo celular de eucariotos. As histonas têm um conteúdo alcalino anormalmente alto. A histona é o principal componente da cromatina, um complexo nuclear de RNA, proteínas e DNA que serve para organizar e empacotar o DNA nuclear. A histona forma a coluna central que o DNA envolve para formar os cromossomos. Não enrolado, cada cromossomo contém cerca de 1,8 metros de DNA. Com o DNA enrolado em torno das histonas, os cromossomos têm cerca de 90 micrômetros de comprimento. Além de organizar fisicamente o DNA em cromossomos, as histonas também desempenham um papel na expressão e regulação gênica.

2. Miosina

A miosina é uma família de proteínas motoras que auxiliam em uma variedade de processos de movimento em eucariotos. Mais importante ainda, a miosina é a principal proteína envolvida na contração muscular. As proteínas da miosina ligam-se à actina nas células eucariotas e formam longas cadeias. Cada molécula de miosina pode ser dividida em uma cabeça que se liga à actina, uma seção intermediária que gera a maior parte da força durante a contração muscular e uma seção da cauda que ancora e regula a contração muscular.

Crédito Boumphreyfr via WikiCommons CC BY-SA 3.0

A energia do ATP é usada para remover um grupo fosfato da miosina. A remoção faz com que a forma da molécula de miosina mude, contraindo e puxando a actina. Ciclos dessas contrações são o que resulta na contração muscular macroscópica. Os ciclos de contração muscular podem ocorrer desde que haja ATP e íons de cálcio suficientes no tecido muscular.

1. Colágeno

O colágeno é a proteína mais abundante no corpo humano, constituindo cerca de 35% do conteúdo de proteína total do corpo. O colágeno forma a estrutura física da maioria dos tecidos conjuntivos do corpo, incluindo tendões, ligamentos, cartilagem e ossos. O colágeno é produzido por células chamadas fibroblastos. As propriedades exatas do colágeno diferem dependendo do tecido, embora a maioria dos tipos de colágeno formem cordões fibrosos resistentes, dando ao tecido conjuntivo resistência mecânica e flexibilidade. A gelatina encontrada em alimentos como gelatina ou lanches de frutas é derivada do colágeno.

O colágeno tem várias aplicações médicas. Por ser um dos principais componentes do tecido conjuntivo, o colágeno pode ser usado para estimular o crescimento da pele para tratamento de feridas e cirurgia estética. O colágeno também é frequentemente usado em enxertos ósseos para ajudar os ossos quebrados a se firmarem e se recuperarem.


Assista o vídeo: Białka i aminokwasy - wiązania peptydowe, struktura białek, denaturacja, podziały, funkcje białek (Agosto 2022).