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Confusão na polaridade e hidrofobicidade da Prolina, Tirosina e Cisteína?

Confusão na polaridade e hidrofobicidade da Prolina, Tirosina e Cisteína?



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Vou listar aqui várias fontes que afirmam de forma diferente sobre a polaridade e hidrofobicidade da Prolina e Tirosina:

Do artigo Aminoácido na Wikipedia, afirma que Proline é um especial caso, Tirosina é hidrofóbico e Cisteína também é um especial caso.

Da academia Khan, também afirma que Proline é polar, Tirosina é não polar e Cisteína é polar.

Contudo,

Da Ciência Biológica de Pearson Prentice Hall, afirma que Proline é não polar, Tirosina é polar e Cisteína é polar.

Do BioNinja, afirma que Proline é não polar, Tirosina é polar e Cisteína é não polar.

Na Wikipedia,

O artigo que Proline apoia Proline é não polar.

O artigoTyrosine suporta Tirosina é polar e hidrofílico.

O artigo Cysteine ​​afirma que Cisteína é polar e hidrofóbico, ASSIM COMO Tirosina.

Para resumir o resultado, vou colocá-los na tabela a seguir

Por favor, ajude-me a esclarecer a confusão, por que a polaridade e a hidrofobicidade desses aminoácidos não estão de acordo entre si?


TL / DR: esses são casos limítrofes e complicados. Não há um amplo consenso sobre se a cisteína e a tirosina devem ser consideradas hidrofóbicas ou polares. A Proline é claramente apolar.

O motivo da confusão é que existem várias maneiras de definir e medir a polaridade e a hidrofobicidade dos aminoácidos. Em primeiro lugar, a polaridade e a hidrofobicidade do aminoácido livre é muito diferente daquela da cadeia lateral do aminoácido no contexto de um peptídeo (proteína). Suponho que você esteja interessado no último.

Polaridade é bastante difícil de definir para aminoácidos. O momento dipolar é a medida usual de polaridade, mas isso depende da geometria da molécula e, conseqüentemente, só é bem definido para pequenas moléculas que não podem "se mexer", como a água. As cadeias laterais de aminoácidos maiores podem balançar um pouco e seu momento de dipolo é difícil de definir. Em vez disso, a polaridade é geralmente dada por regras práticas como "grupos hidroxila são polares" e "anéis aromáticos são apolares. Mas existem casos limítrofes como a tirosina que tem um anel aromático e um grupo hidroxila.

Hidrofobicidade está relacionado à polaridade, mas é uma quantidade medida experimentalmente, geralmente determinada por como um aminoácido se divide entre a água e os solventes não polares, ou pela observação de como ele se orienta em proteínas dobradas (em direção ou contra o solvente de água). Informações mais detalhadas podem ser encontradas aqui. Mas os resultados de tais experimentos nem sempre concordam, e assim os aminoácidos que são hidrofóbicos / hidrofílicos podem ser difíceis de classificar. Por exemplo, para dois aminoácidos X e Y, podemos descobrir que X se dissolve melhor em água do que Y, então X parece mais hidrofílico neste sentido; mas, ao mesmo tempo, X também poderia particionar melhor em uma bicamada lipídica, portanto, nesse sentido, X parece mais hidrofóbico do que Y. Em tais casos, as várias escalas de hidrofobicidade serão diferentes.

Por essas razões, há desacordo sobre se alguns aminoácidos são polares / hidrofóbicos. Com isso em mente, aqui estão meus dois centavos sobre os aminoácidos que você mencionou:

Proline é um pouco especial por não ter um grupo -NH3; o nitrogênio da amina se liga à cadeia lateral - é mais um "laço" do que uma cadeia - e a ligação peptídica é diferente. Mas essa "alça lateral" claramente não tem grupo polar, e acho que há um bom consenso de que a prolina deve ser considerada apolar. A página da Khan Academy provavelmente está errada neste. A prolina é intermediária em hidrofobicidade.

Tirosina: Como mencionado, a polaridade da cadeia lateral da tirosina não é clara, uma vez que é bastante grande e possui grupos polares e apolares. A tirosina é um tanto hidrofóbica, mas entre os aminoácidos, ela se posiciona próximo ao meio na maioria das escalas de hidrofobicidade. Portanto, a tirosina é um caso limítrofe, o que explica por que diferentes fontes discordam.

Cisteína é especial no contexto das proteínas, uma vez que os resíduos de cisteína geralmente se emparelham por meio de ligações dissulfeto, e isso altera suas propriedades. Por si só, o grupo -SH é polar (embora menos do que um grupo -OH), então a cadeia lateral da cisteína é um tanto polar. É intermediário em hidrofobicidade, conforme medido pela partição de solvente. A cisteína foi considerada hidrofóbica com base na observação de que a cisteína costuma ser encontrada no interior das proteínas, longe do solvente da água; mas isso se deve em grande parte à sua capacidade de formar ligações dissulfeto.


A prolina é polar ou apolar?

Da Ciência Biológica de Pearson Prentice Hall, afirma que Proline é não polar, Tirosina é polar e Cisteína é polar. Do BioNinja, afirma que Proline é não polar, Tirosina é polar e a cisteína é não polar.

é a prolina hidrofóbica ou hidrofílica? Hidrofóbico Aminoácidos Os aminoácidos são agrupados de acordo com a aparência de suas cadeias laterais. Os nove aminoácidos que têm hidrofóbico cadeias laterais são glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro), fenilalanina (Phe), metionina (Met) e triptofano (Trp).

Além disso, a tirosina é polar ou apolar?

Tirosina tem um único polar grupo hidroxila que compensa parcialmente a não-polar anel de benzeno, mas no geral a estrutura da cadeia lateral é considerada moderadamente não-polar.

Prolinepor outro lado, é geralmente apolar e tem propriedades opostas às de Gly, confere rigidez à cadeia polipeptídica ao impor certos ângulos de torção no segmento da estrutura.


Mnemônica de aminoácidos para a olimpíada de biologia

Existem alguns aminoácidos que não usam a primeira letra do nome do aminoácido como abreviatura. Esses incluem:

    • K = lisina
      • Pensar ' K lisina '
        • Y = tirosina.
          • Pense & # 8216t Y rosina
            • D = ácido aspártico
              • Pense & # 8216aspar D ácido icico & # 8217
                • Q = glutamina.
                  • Think & # 8216 Q -tamina & # 8217
                    • R = arginina.
                      • Think & # 8216 R -ginina & # 8217
                        • E = ácido glutâmico.
                          • Pense & # 8216glut E ácido mic & # 8217 & # 8217
                            • F = fenilalanina
                              • Think & # 8216 F enilalanina & # 8217
                                • N = asparagina
                                  • Think & # 8216 N asparagina & # 8217
                                  • W = triptofano
                                    • Pense & # 8216tCyptofano & # 8217.

                                    Outro auxiliar de memória útil está abaixo:

                                    Alifático não polar aminoácidos:

                                    • FVIP WGLAM :
                                          • Fenilalanina (F)
                                          • (V) linha
                                            • (I) linguado
                                              • (P) roline
                                                  • Triptofano (W)
                                                  • (G) licina
                                                    • (L) eucina
                                                      • (A) lanine
                                                      • (M) etionina

                                                      Polar descarregado aminoácidos:

                                                      • S an T a N ever Q uits C hrYstmas:
                                                              • (S) erina
                                                                • (T) hreonina
                                                                  • Espargos (N) e
                                                                    • Glutamina (Q)
                                                                    • (C) isteína
                                                                    • Rosina T (Y)

                                                                    Aromático : C hif FY

                                                                    Tendo grupos -OH :

                                                                      • Ácido
                                                                          • DE ath é sempre negativo (-)
                                                                          • Aspartato (D), Glutamato (E)
                                                                          • Básico :
                                                                            • Seueu s Ar e Basic 'ou BA HRK (pronunciado como latido)
                                                                              • (H) istidina, lisina (K), A (R) ginina

                                                                              ABREVIATURAS DE UMA LETRA PARA AMINOÁCIDOS

                                                                              Aromático aminoácidos: WFY (leia como & # 8220wifey & # 8221). WFY sempre cheira bem!


                                                                              O que são aminoácidos?

                                                                              Os aminoácidos são ácidos carboxílicos com grupos amino. O tipo mais importante de aminoácido é o α-aminoácido. Os aminoácidos são compostos principalmente de carbono, nitrogênio, oxigênio, hidrogênio e outros elementos naturais. Conhecemos cerca de 500 aminoácidos, dos quais 20 são os mais importantes e comumente usados.

                                                                              Eles são o segundo maior componente do corpo quando ele constrói músculos e tecidos com água.

                                                                              A fórmula geral é fornecida na figura abaixo.

                                                                              Estrutura de Aminoácido

                                                                              Todos os 20 aminoácidos comuns incluem um grupo carboxi, um grupo amino e uma cadeia lateral (grupo R) que estão todos ligados ao carbono α.

                                                                              20 tipos de aminoácidos

                                                                              A seguir está uma lista de 20 aminoácidos comuns, bem como os códigos de três letras e uma letra (maiúscula) dos símbolos de aminoácidos que geralmente conhecemos. Este papel é usado para marcação rápida de aminoácidos e é fácil de aprender.

                                                                              • alanina - ala - A
                                                                              • arginina - arg - R
                                                                              • asparagina - asn - N
                                                                              • ácido aspártico - asp - D
                                                                              • cisteína - cys - C
                                                                              • glutamina - gln
                                                                              • glutamina - gln - Q
                                                                              • ácido glutâmico - glu - E
                                                                              • glicina - gly - G
                                                                              • histidina - his - H
                                                                              • isoleucina - ile - I
                                                                              • leucina - leu - L
                                                                              • lisina - lis - K
                                                                              • metionina - met - M
                                                                              • fenilalanina - phe - F
                                                                              • prolina - pro - P
                                                                              • serina - ser - S
                                                                              • treonina - thr - T
                                                                              • triptofano - trp - W
                                                                              • tirosina - tyr - Y
                                                                              • valina - val - V

                                                                              Classificação de aminoácidos com base no grupo R

                                                                              1. Aminoácidos alifáticos não polares: Os grupos R nesses aminoácidos são apolares e hidrofóbicos. Glicina, Elenina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina.
                                                                              2. Aminoácidos aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano e suas cadeias laterais aromáticas são relativamente apolares (hidrofóbicas). Qualquer pessoa pode participar de interações hidrofóbicas.
                                                                              3. Aminoácidos polares inalterados: em comparação com os aminoácidos não polares, os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em água ou mais hidrofílicos, pois contêm grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. Esses aminoácidos incluem serina, treonina, cisteína, aspargos e glutamina.
                                                                              4. Aminoácidos ácidos: Os grupos R são aminoácidos ácidos ou carregados negativamente. Ácido glutâmico e ácido aspártico
                                                                              5. Aminoácidos básicos: Os grupos R são aminoácidos básicos ou carregados positivamente. Lisina, arginina, histidina.

                                                                              Classificação de aminoácidos com base na nutrição

                                                                              Aminoácidos essenciais

                                                                              Nove tipos de aminoácidos não podem ser sintetizados no corpo, portanto, devem estar presentes na dieta para a síntese de proteínas.

                                                                              Esses aminoácidos essenciais são histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.

                                                                              Aminoácidos Não essencial

                                                                              Esses aminoácidos podem ser sintetizados no corpo, portanto, não há necessidade de obtê-los por meio da dieta.

                                                                              Arginina, glutamina, tirosina, cisteína, glicina, prolina, serina, ornitina, Elenina, aspargos e ácido aspártico.


                                                                              A cisteína e a tirosina são hidrofóbicas ou hidrofílicas?

                                                                              Vendo respostas conflitantes para isso em toda a internet e nos meus livros, o que vocês querem?

                                                                              Bem, ambas as cadeias laterais de cisteína e tirosina & # x27s têm um pKa (8,37 e 10,46 respectivamente), embora elas & # x27 sejam neutras em pH fisiológico, então eu acho que & # x27s é o que as torna polares.

                                                                              Basicamente, é assim que eu gostaria de pensar sobre isso, já que o anel aromático e o grupo OH em tirosina me confundem.

                                                                              A cisteína é deff polar. Eu não acho que eles jamais farão você distinguir entre a tirosina ser polar ou não como alguns trextbooks dizem que é & # x27s polar, alguns dizem que é & # x27s não polar. Mais importante ainda, surge como sendo capaz de ser fosforilado e aromático, de modo que as substituições de um F ou W têm um efeito pequeno.

                                                                              A cisteína é definitivamente polar. Também considero a tirosina polar. Eu vi uma pergunta prática em um FL de terceiros que dizia "qual dos seguintes aminoácidos é menos provável de ser encontrado na região que atravessa a membrana?" E a resposta era tirosina. Eu poderia ter chegado a essa conclusão através do processo de eliminação, é claro, mas acho que funcionalmente é polar.

                                                                              Além disso, nas tirosina quinases receptoras, a tirosina está localizada na superfície dos receptores voltados para o lado citoplasmático e é fosforilada a partir daí. Eu considero os aminoácidos que não estão nas regiões que abrangem a membrana, mas estão no lado citoplasmático, polares.

                                                                              Como outros já disseram, não acho que você receberá uma pergunta que peça diretamente para você categorizar polar ou não polar para AAs como Tyr ou Cys. Lembre-se de que as categorizações são gerais e as usamos para tornar a vida mais fácil. Mas, não há nenhuma razão para um AA ser puramente hidrofóbico ou puramente hidrofílico (ele terá um caráter geral, e esse caráter frequentemente dependerá do ambiente circundante).

                                                                              Eu acho que, desde que você perceba que Tyr é composto de um grupo fenil hidrofóbico com um -OH hidrofílico nele, você será capaz de responder a todas as perguntas que encontrar sobre ele.

                                                                              Mais alguns pontos para se pensar - Tyr é capaz de fazer ligações de hidrogênio por meio do grupo -OH. Isso obviamente o torna mais hidrofílico do que Phe (outra boa estratégia - compare os AAs). Na pesquisa que faço, uma das coisas que estudamos é o papel da água em certas interações. Talvez ajude dizer a você que muitas das proteínas com as quais trabalho têm um Tyr do lado de fora (ou seja, não enterrado em um bolso hidrofóbico). E, mesmo quando a proteína se liga ao DNA, por exemplo (o que significa que o Tyr agora está protegido da solução a granel), o Tyr ainda se coordena com uma molécula de água por meio de ligações de hidrogênio. Então, você pode ver que Tyr tem características polares claramente. E por que não deveria? Uma ligação H é como um IMF polar com esteróides :)

                                                                              Portanto, há um problema separado que complica a classificação de cada AA aqui.

                                                                              Vou começar com a tirosina, aqui a confusão decorre do fato de que a hidrofobicidade é um continuum, não há uma linha clara no continuum, apenas colocamos uma lá, então, embora a tirosina seja geralmente classificada como hidrofóbica, ela pode não se comportar dessa forma na mesma medida que AAs mais hidrofóbicos.
                                                                              No entanto, a classificação de consenso é hidrofóbica, então se você tivesse que classificá-la em sua cabeça, deveria ser assim.

                                                                              Citeína: aqui parte da confusão vem da cisteína (AA com grupo SH R vs cistina (uma cisteína que formou uma ligação SS com outra cisteína é chamada de cistina). Portanto, aqui a AA pura, a cisteína, é modestamente polar e não muito volumosa , portanto, hidrofílico quando você o vê em um polipeptídeo simples. No entanto, biologicamente há muito pouca cisteína livre, ela é encontrada principalmente sem seu -H ligado a outra cisteína como cistina. Esta ligação dissulfeto SS não é mais polar e bastante hidrofóbica .
                                                                              Isso é ainda mais complicado pelo fato de que os estudos de dobramento de proteínas mostram que mesmo a cisteína não ligada (com -H) tende a se comportar em experimentos de dobramento de proteínas mais como um AA hidrofóbico do que o esperado. Portanto, tradicionalmente a cisteína tem sido considerada polar com base na química prevista, no entanto, dados experimentais em polipeptídeos mostram que ela é mais semelhante aos AAs hidrofóbicos. Suponho que podemos considerar este aspecto semelhante ao problema com o Tyrosine. Simplificando, a hidrofobicidade é um continuum, não um binário.


                                                                              Confusão na polaridade e hidrofobicidade da Prolina, Tirosina e Cisteína? - Biologia

                                                                              Quase todas as partes de uma célula envolvem proteínas de alguma forma, desde o núcleo até a mitocôndria e a membrana celular. O MCAT testará sua compreensão dos conceitos-chave relacionados aos aminoácidos, pois os aminoácidos que compõem a proteína determinam sua estrutura. No próximo capítulo, discutiremos a função mais conhecida das proteínas: seu papel como enzimas.

                                                                              Resumo do Conceito

                                                                              Aminoácidos encontrados nas proteínas

                                                                              & middot & emspAminoácidos tem quatro grupos ligados a uma central (&alfa) carbono: um grupo amino, um grupo de ácido carboxílico, um átomo de hidrogênio e um Grupo R.

                                                                              o O grupo R determina a química e a função desse aminoácido.

                                                                              o Vinte aminoácidos aparecem nas proteínas de organismos eucarióticos.

                                                                              & middot & emspA estereoquímica do &alfa-carbon é L para todos os aminoácidos em eucariotos.

                                                                              o D-aminoácidos podem existir em procariotos.

                                                                              o All ameusem ácidos exceto cisteína tenho (S) configuração.

                                                                              o Todos os aminoácidos são quirais, exceto glicina, que tem um átomo de hidrogênio como seu grupo R.

                                                                              & middot & emspCadeias laterais podem ser polares ou não polares, aromáticas ou não aromáticas, carregadas ou não.

                                                                              o Não polar, não aromático: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina

                                                                              o Aromático: triptofano, fenilalanina, tirosina

                                                                              o Polar: serina, treonina, asparagina, glutamina, cisteína

                                                                              o Carregado negativamente (ácido): aspartato, glutamato

                                                                              o Carregado positivamente (básico): lisina, arginina, histidina

                                                                              & middot & emspAminoácidos com longas cadeias de alquil são hidrofóbicos, e aqueles com cargas são hidrofílicos, muitos outros ficam em algum lugar no meio.

                                                                              Química ácido-base de aminoácidos

                                                                              & middot e emspAminoácidos são anfotérico ou seja, eles podem aceitar ou doar prótons.

                                                                              & middot & emspThe pKuma de um grupo é o pH em que metade da espécie é desprotonada [HA] = [A -].

                                                                              & middot & emspAminoácidos existem em diferentes formas em diferentes valores de pH.

                                                                              - Em pH baixo (ácido), o aminoácido está totalmente protonado.

                                                                              o Em pH próximo ao pI do aminoácido, o aminoácido é neutro Zwitterion.

                                                                              o Em pH alto (alcalino), o aminoácido está totalmente desprotonado.

                                                                              & middot & emspThe ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido sem uma cadeia lateral carregada pode ser calculado calculando a média dos dois pKuma valores.

                                                                              & middot & emspAminoácidos podem ser titulados.

                                                                              o A curva de titulação é quase plana no pKuma valores do aminoácido.

                                                                              o A curva de titulação é quase vertical no pI do aminoácido.

                                                                              & middot e emspAminoácidos com cadeias laterais carregadas têm um p adicionalKuma valor, e seu pI é calculado pela média dos dois pKuma valores que correspondem à protonação e desprotonação do zwitterion.

                                                                              o Aminoácidos sem cadeias laterais carregadas têm um pI em torno de 6.

                                                                              - Os aminoácidos ácidos têm um pI bem abaixo de 6.

                                                                              - Os aminoácidos básicos têm um pI bem acima de 6.

                                                                              Formação de ligação de peptídeo e hidrólise

                                                                              & middot & emspDipeptides possuem dois resíduos de aminoácidos; tripeptides possuem três. Os oligopeptídeos têm “poucos” resíduos de aminoácidos (20).

                                                                              & middot & emspFormando uma ligação peptídica é um condensação ou desidratação reação (liberando uma molécula de água).

                                                                              - O grupo amino nucleofílico de um aminoácido ataca o grupo carbonila eletrofílico de outro aminoácido.

                                                                              o As ligações amida são rígidas devido à ressonância.

                                                                              & middot & emspA quebra de uma ligação peptídica é um hidrólise reação.

                                                                              Estrutura da proteína primária e secundária

                                                                              & middot & emspEstrutura primária é a sequência linear de aminoácidos em um peptídeo e é estabilizada por ligações peptídicas.

                                                                              & middot & emspEstrutura secundária é a estrutura local de aminoácidos vizinhos e é estabilizada por ligações de hidrogênio entre grupos amino e grupos carboxila não adjacentes.

                                                                              o &alfa-hélices são bobinas no sentido horário em torno de um eixo central.

                                                                              o &beta-plissado lençóis são fios ondulados que podem ser paralelos ou antiparalelos.

                                                                              o Proline pode interromper a estrutura secundária por causa de sua estrutura cíclica rígida.

                                                                              Estrutura da proteína terciária e quaternária

                                                                              & middot & emspEstrutura terciária é a forma tridimensional de uma única cadeia polipeptídica e é estabilizada por interações hidrofóbicas, interações ácido-base (pontes de sal), ligações de hidrogênio e ligações dissulfeto.

                                                                              o Interações hidrofóbicas empurrar grupos R hidrofóbicos para o interior de uma proteína, o que aumenta a entropia das moléculas de água circundantes e cria uma energia livre de Gibbs negativa.

                                                                              o Ligações dissulfureto ocorre quando dois cisteína as moléculas são oxidadas e criam uma ligação covalente para formar cistina.

                                                                              & middot & emspEstrutura quaternária é a interação entre peptídeos em proteínas que contêm várias subunidades.

                                                                              & middot & emsp As proteínas com moléculas ligadas covalentemente são denominadas proteínas conjugadas. A molécula ligada é um grupo protético, e pode ser um íon metálico, vitamina, lipídio, carboidrato ou ácido nucleico.

                                                                              Desnaturação

                                                                              & middot & emspBoth calor e aumento da concentração de soluto podem levar à perda da estrutura tridimensional da proteína, que é denominada desnaturação.

                                                                              Respostas às verificações de conceito

                                                                              1. Os quatro grupos são um grupo amino (–NH2), um grupo de ácido carboxílico (–COOH), um átomo de hidrogênio e um grupo R.

                                                                              2. Todos os aminoácidos eucarióticos são L. Todos os aminoácidos eucarióticos são (S), com exceção da cisteína (porque a cisteína é o único aminoácido com um grupo R que tem uma prioridade mais alta do que um ácido carboxílico de acordo com as regras de Cahn-Ingold-Prelog).

                                                                              3. Não polar, não aromático: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina

                                                                              & sect Aromático: triptofano, fenilalanina, tirosina

                                                                              & sect Polar: serina, treonina, asparagina, glutamina, cisteína

                                                                              & sect Negativamente carregado / ácido: aspartato, glutamato

                                                                              & sect Carregado positivamente / básico: lisina, arginina, histidina

                                                                              4. Os aminoácidos hidrofóbicos tendem a residir no interior de uma proteína, longe da água. Os aminoácidos hidrofílicos tendem a permanecer na superfície da proteína, em contato com a água.

                                                                              1. pH = 1: + NH3CRHCOOH pH = 7: + NH3CRHCOO - pH = 11: NH2CRHCOO -

                                                                              2. Ácido aspártico: pI = (1,88 + 3,65) & divisão 2 = 2,77

                                                                              & selecionar Arginina: pI = (9,04 + 12,48) & dividir 2 = 10,76

                                                                              & sect Valina: pI = (2,32 + 9,62) & dividir 2 = 5,97

                                                                              1. Essas espécies diferem pelo número de aminoácidos que as compõem: aminoácido = 1, dipeptídeo = 2, tripeptídeo = 3, oligopeptídeo = “poucos” (20)

                                                                              3. 4: Val - Phe Glu - Lys - Tyr Ile - Met - Tyr Gly – Ala. Um único aminoácido por si só não é considerado um oligopeptídeo.

                                                                              Elemento Estrutural

                                                                              Títulos Estabilizadores

                                                                              Estrutura primária (1 °)

                                                                              Sequência linear de aminoácidos na cadeia

                                                                              Estrutura secundária (2 °)

                                                                              Estrutura local determinada por aminoácidos próximos

                                                                              2. A estrutura rígida da Proline faz com que ela introduza dobras em &alfa-helices, ou criar voltas &beta- folhas plissadas.

                                                                              Elemento Estrutural

                                                                              Títulos Estabilizadores

                                                                              Estrutura terciária (3 °)

                                                                              Forma tridimensional da proteína

                                                                              Estrutura quaternária (4 °)

                                                                              Interação entre subunidades separadas de uma proteína multissubunidade

                                                                              Igual à estrutura terciária

                                                                              2. Mover resíduos hidrofóbicos para o interior de uma proteína aumenta a entropia, permitindo que as moléculas de água na superfície da proteína tenham mais posições e configurações possíveisumações. Este positivo e DeltaS faz & DeltaG

                                                                              Se você é o detentor dos direitos autorais de qualquer material contido em nosso site e pretende removê-lo, entre em contato com o administrador do site para aprovação.


                                                                              O que são aminoácidos hidrofílicos?

                                                                              Você pode ter encontrado esse termo e se perguntou o que significava - o que são aminoácidos hidrofílicos e o que eles fazem? Espero que você queira se atualizar em um pouco de química orgânica básica, porque o objetivo deste artigo é lançar alguma luz sobre o assunto e dar-lhe um rápido curso de atualização química sobre essas estruturas e moléculas importantes em nossos corpos.


                                                                              Confusão na polaridade e hidrofobicidade da Prolina, Tirosina e Cisteína? - Biologia

                                                                              Aminoácidos

                                                                              Proteínas são formados por polimerização de monômeros que são conhecidos como aminoácidos porque eles contêm uma amina (-NH2) e um ácido carboxílico (-CO2H) grupo funcional. Com exceção do aminoácido prolina, que é uma amina secundária, os aminoácidos usados ​​para sintetizar proteínas são aminas primárias com a seguinte fórmula genérica.

                                                                              Esses compostos são conhecidos como a-aminoácidos porque o -NH2 grupo está no átomo de carbono próximo ao -CO2Grupo H, o denominado átomo de carbono do ácido carboxílico.

                                                                              A química dos aminoácidos é complicada pelo fato de que o -NH2 grupo é uma base e o -CO2O grupo H é um ácido. Em solução aquosa, um íon H + é, portanto, transferido de uma extremidade da molécula para a outra para formar um Zwitterion (do alemão significa íon mongrel, ou íon híbrido).

                                                                              Zwitterions são simultaneamente carregados eletricamente e eletricamente neutros. Eles contêm cargas positivas e negativas, mas a carga líquida da molécula é zero.

                                                                              Mais de 300 aminoácidos estão listados no Manual Prático de Bioquímica e Biologia Molecular, mas apenas os vinte aminoácidos na tabela abaixo são usados ​​para sintetizar proteínas. A maioria desses aminoácidos difere apenas na natureza do R substituinte. Os aminoácidos padrão são, portanto, classificados com base nestes R grupos. Aminoácidos com substituintes não polares são considerados hidrofóbico (odiava água). Aminoácidos com polar R grupos que formam ligações de hidrogênio com a água são classificados como hidrofílico (amante da água). Os aminoácidos restantes têm substituintes que carregam cargas negativas ou positivas em solução aquosa em pH neutro e são, portanto, fortemente hidrofílicos.

                                                                              Os 20 Aminoácidos Padrão

                                                                              NOME ESTRUTURA
                                                                              (EM pH NEUTRO)
                                                                              Grupos R não polares (hidrofóbicos)
                                                                              Glicina (Gly)
                                                                              Alanine (Ala)
                                                                              Valina (Val)
                                                                              Leucina (Leu)
                                                                              Isoleucina (Ile)
                                                                              Proline (Pro)
                                                                              Metionina (Met)
                                                                              Fenilalanina (Phe)
                                                                              Triptofano (Trp)
                                                                              Grupos R polares (hidrofílicos)
                                                                              Serine
                                                                              (Ser)
                                                                              Treonina
                                                                              (Thr)
                                                                              Tirosina
                                                                              (Tyr)
                                                                              Cisteína
                                                                              (Cys)
                                                                              Asparagina
                                                                              (Asn)
                                                                              Glutamina
                                                                              (Gln)
                                                                              Grupos R com carga negativa
                                                                              Ácido aspártico (Asp)
                                                                              Ácido glutâmico
                                                                              (Glu)
                                                                              Grupos R com Cobrança Positiva
                                                                              Lisina
                                                                              (Lys)
                                                                              Arginina
                                                                              (Arg)
                                                                              Histidina
                                                                              (Seu)

                                                                              Use as estruturas dos seguintes aminoácidos na tabela de aminoácidos padrão para classificar esses compostos como não polares / hidrofóbicos, polares / hidrofílicos, carregados negativamente / hidrofílicos ou carregados positivamente / hidrofílicos.

                                                                              Aminoácidos como estereoisômeros

                                                                              Com exceção da glicina, todos os aminoácidos comuns contêm pelo menos um átomo de carbono quiral. Esses aminoácidos existem, portanto, como pares de estereoisômeros. As estruturas dos isômeros D e L da alanina são mostradas na figura abaixo. Embora os aminoácidos D possam ser encontrados na natureza, apenas os isômeros L são usados ​​para formar proteínas. Os isômeros D são mais frequentemente encontrados presos às paredes celulares das bactérias e em antibióticos que atacam as bactérias. A presença desses isômeros D protege a bactéria das enzimas que o organismo hospedeiro usa para se proteger da infecção bacteriana, hidrolisando as proteínas da parede celular bacteriana.

                                                                              Alguns derivados biologicamente importantes dos aminoácidos padrão são mostrados na figura abaixo. Qualquer pessoa que tenha usado uma "quotanti-histamina" para aliviar os sintomas de exposição a um alérgeno pode apreciar o papel que a histamina, um derivado descarboxilado da histidina, desempenha na mediação da resposta do corpo às reações alérgicas. L-DOPA, que é um derivado da tirosina, tem sido usado para tratar a doença de Parkinson. Este composto ganhou notoriedade alguns anos atrás no filme Despertar, que documentou seu uso como tratamento para outros distúrbios neurológicos. A tiroxina, que é um éter iodado da tirosina, é um hormônio que atua na glândula tireóide para estimular a taxa de metabolismo.

                                                                              O ácido acético e a amônia freqüentemente desempenham um papel importante na discussão da química dos ácidos e bases. Um desses compostos é um ácido fraco e o outro é uma base fraca.

                                                                              Assim, não é surpreendente que um íon H + seja transferido de uma extremidade da molécula para a outra quando um aminoácido se dissolve em água.

                                                                              O zwitterion é a espécie dominante em soluções aquosas em pH fisiológico (pH 7). O zwitterion pode sofrer reações ácido-base, entretanto, se adicionarmos um ácido forte ou uma base forte à solução.

                                                                              Imagine o que aconteceria se adicionássemos um ácido forte a uma solução neutra de um aminoácido em água. Na presença de um ácido forte, o -CO2 - a extremidade desta molécula pega um íon H + para formar uma molécula com uma carga líquida positiva.

                                                                              Na presença de uma base forte, o -NH3 A extremidade + da molécula perde um íon H + para formar uma molécula com uma carga líquida negativa.

                                                                              A figura abaixo mostra o que acontece com o pH de uma solução ácida de glicina quando esse aminoácido é titulado com uma base forte, como o NaOH.

                                                                              Para entender essa curva de titulação, vamos começar com a equação que descreve a expressão da constante de equilíbrio de dissociação de ácido para um ácido, HA.

                                                                              Agora vamos reorganizar o Kuma expressão,

                                                                              leve o log para a base 10 de ambos os lados desta equação,

                                                                              e então multiplique ambos os lados da equação por -1.

                                                                              Por definição, o termo do lado esquerdo desta equação é o pH da solução e o primeiro termo do lado direito é o pKuma do ácido.

                                                                              O sinal negativo no lado direito desta equação é frequentemente visto como & quotinconveniente & quot. A derivação, portanto, continua aproveitando o seguinte recurso da matemática logarítmica

                                                                              para dar a seguinte forma desta equação.

                                                                              Esta equação é conhecida como Equação de Henderson-Hasselbach, e pode ser usado para calcular o pH da solução em qualquer ponto da curva de titulação.

                                                                              O seguinte ocorre à medida que avançamos da esquerda para a direita ao longo desta curva de titulação.

                                                                              • O pH aumenta inicialmente à medida que adicionamos base à solução porque a base desprotona parte do H carregado positivamente3N + CH2CO2Íons H que estavam presentes na solução fortemente ácida.
                                                                              • O pH então se estabiliza porque formamos uma solução tampão na qual temos concentrações razoáveis ​​de um ácido, H3N + CH2CO2H, e sua base conjugada, H3N + CH2CO2 - .
                                                                              • Quando praticamente todo o H3N + CH2CO2As moléculas H foram desprotonadas, não temos mais uma solução tampão e o pH sobe rapidamente quando mais NaOH é adicionado à solução.
                                                                              • O pH então se nivela como parte do H neutro3N + CH2CO2 - as moléculas perdem prótons para formar H carregado negativamente2NCH2CO2 - íons. Quando esses íons são formados, mais uma vez obtemos uma solução tampão na qual o pH permanece relativamente constante até que praticamente todo o H3N + CH2CO2As moléculas H foram convertidas em H2NCH2CO2 - íons.
                                                                              • Nesse ponto, o pH sobe rapidamente até atingir o valor observado para uma base forte.

                                                                              A curva de titulação de pH nos diz o volume de base necessário para titular o H carregado positivamente3N + CH2CO2Molécula H para o H3N + CH2CO2 - zwitterion. Se adicionarmos apenas metade da base, apenas metade dos íons positivos seriam titulados para zwitteriões. Em outras palavras, a concentração do H3N + CH2CO2H e H3N + CH2CO2 - os íons seriam os mesmos. Ou, usando o simbolismo da equação de Henderson-Hasselbach:

                                                                              Como as concentrações desses íons são iguais, o logaritmo da razão de suas concentrações é zero.

                                                                              Assim, neste ponto particular da curva de titulação, a equação de Henderson-Hasselbach fornece a seguinte igualdade.

                                                                              Podemos, portanto, determinar o pKuma de um ácido medindo o pH de uma solução na qual o ácido foi meia titulado.

                                                                              Como existem dois grupos tituláveis ​​na glicina, obtemos dois pontos nos quais o aminoácido é titulado pela metade. O primeiro ocorre quando metade do H positivo3N + CH2CO2As moléculas H foram convertidas em H neutro3N + CH2CO2 - íons. A segunda ocorre quando metade do H3N + CH2CO2 - zwitterions foram convertidos em H carregado negativamente2NCH2CO2 - íons.

                                                                              Os seguintes resultados são obtidos quando esta técnica é aplicada à glicina.

                                                                              Vamos comparar esses valores com o pKumado ácido acético e do íon amônio.

                                                                              As propriedades de ácido / base do grupo a-amino em um aminoácido são muito semelhantes às propriedades da amônia e do íon amônio. A a-amina, entretanto, tem um efeito significativo na acidez do ácido carboxílico. A -amina aumenta o valor de Kuma para o ácido carboxílico por um fator de cerca de 100.

                                                                              O efeito indutivo da a-amina só pode ser sentido na a -CO2Grupo H. Se olharmos para a química do ácido glutâmico, por exemplo, o a -CO2Grupo H no R o substituinte tem uma acidez próxima à do ácido acético.

                                                                              Quando titulamos um aminoácido da extremidade inferior da escala de pH (pH 1) para a extremidade superior (pH 13), começamos com um íon que tem uma carga líquida positiva e terminamos com um íon que tem uma carga líquida negativa .

                                                                              Em algum lugar entre esses extremos, temos que encontrar uma situação em que a grande maioria dos aminoácidos esteja presente como o zwitterion sem carga elétrica líquida. Este ponto é chamado de ponto isoelétrico (pI) do aminoácido.

                                                                              Para aminoácidos simples, em que o R grupo não contém nenhum grupo titulável, o ponto isoelétrico pode ser calculado pela média do pKuma valores para os grupos a-ácido carboxílico e a-amino. Glicina, por exemplo, tem um peu de cerca de 6.

                                                                              Em pH 6, mais de 99,98% das moléculas de glicina nesta solução estão presentes como o H neutro3N + CH2CO2H zwitterion.

                                                                              Ao calcular o peu de um aminoácido que tem um grupo titulável no R cadeia lateral, é útil começar escrevendo a estrutura do aminoácido em pH fisiológico (pH 7). A lisina, por exemplo, pode ser representada pelo diagrama a seguir.

                                                                              Em pH fisiológico, a lisina tem uma carga líquida positiva. Assim, temos que aumentar o pH da solução para remover a carga positiva a fim de atingir o ponto isoelétrico. O peu para a lisina é simplesmente a média do pKumados dois -NH3 + grupos.

                                                                              Neste pH, todos os grupos de ácido carboxílico estão presentes como -CO2 - íons e a população total do -NH3 + grupos é igual a um. Assim, a carga líquida da molécula neste pH é zero.

                                                                              Se aplicarmos a mesma técnica ao pKuma dados para o ácido glutâmico, fornecidos acima, obtemos um peu de cerca de 3,1. Os três aminoácidos nesta seção, portanto, têm p muito diferenteseu valores.

                                                                              Assim, não é surpreendente que uma técnica comum para separar aminoácidos (ou as proteínas que eles formam) envolva colocar uma mistura no centro de um gel e, em seguida, aplicar uma forte voltagem neste gel. Esta técnica, que é conhecida como eletroforese em gel, baseia-se no fato de que os aminoácidos ou proteínas que carregam uma carga positiva líquida no pH em que a separação é feita se moverão em direção ao eletrodo negativo, enquanto aqueles com uma carga negativa líquida se moverão em direção ao eletrodo positivo.


                                                                              Aminoácidos Ácidos

                                                                              Os aminoácidos ácidos devem parecer muito familiares em comparação com a asparagina e a glutamina. E isso porque tudo sobre eles é o mesmo, exceto para o grupo funcional do terminal. As amidas (discutidas acima) são polares, mas se o NH2 for trocado por um grupo OH, você obtém um grupo carboxila ácido.

                                                                              Ácido Aspártico / Aspartato Asp D


                                                                              O ácido aspártico refere-se à forma ácida protonada do aminoácido. When deprotonated, you’ll often see the conjugate base salt referred to as aspartate. This is the standard nomenclature for carboxylic acids.

                                                                              Think of ethanoic acid. Its common name is acetic acid. When deprotonated you get acetate. Acids are very stable in water since they are partially charged in their protonated form and fully charged in their deprotonated form. This makes them highly hydrophilic.

                                                                              Glutamic Acid / Glutamate Glu E


                                                                              Once again we have a ‘glutton’ amino acid with an extra CH2 group. Glutamic Acid refers to the protonated acidic form, and glutamate refers to the deprotonated conjugate base/salt form.
                                                                              Like aspartic acid, glutamic acid is very stable in water and thus hydrophilic.


                                                                              Protein Questions and Answers PDF

                                                                              11. a-carbon of amino acids is chiral, except

                                                                              12. In the groups of amino acids indicated below, which one has side chain containing hydroxylic groups?

                                                                              (a) Serine, threonine, tyrosine

                                                                              (d) Glutarnine, tyrosine, serine

                                                                              13. Which of the following is not true about alanine?

                                                                              (a) Contains a branched side chain

                                                                              (b) At pH 1, it will move towards the cathode

                                                                              (c) At pH 1, the overall charge is +1

                                                                              (d) At equimolar mixture of D and L, alanine does not rotate the plane polarised light


                                                                              Assista o vídeo: Metabolismo de aminoácidos - Serina, Glicina, Treonina e Selenocisteína 2020 (Agosto 2022).