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O que determina a direção em que as proteínas motoras vão?

O que determina a direção em que as proteínas motoras vão?


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Eu sei que as proteínas motoras da cinesina se movem em direção à extremidade positiva (beta) do microtúbulo, enquanto as proteínas motoras da dienina se movem em direção à extremidade negativa (alfa) do microtúbulo. No entanto, como o microtúbulo é composto de unidades alfa e beta repetidas no estilo ABABABABAB (como mostrado na imagem abaixo), o que faz com que as proteínas motoras se movam para o pólo positivo em vez do pólo negativo?

Por exemplo, se uma "perna" da cinesina está ligada a uma beta tubulina enquanto a outra perna está de pé e pronta para se ligar novamente, o que determina a qual alfa tubulina ela se liga (uma vez que há alfa na frente e na parte de trás da beta-tubilina, ela está ligada)?


Embora você esteja totalmente correto de que a sequência ABABAB é simétrica a uma proteína motora em movimento, o indivíduo $ alpha $ e $ beta $ os próprios monômeros não são simétricos ao longo do eixo de movimento (ou de qualquer eixo, pelo que posso dizer). Isso produz uma polaridade que pode ser vista na figura abaixo, do artigo original de 1998 que a descreve.

A figura que você usa acima para exibir o microtúbulo é um pouco enganosa neste sentido; ele mostra as subunidades como esferas blobby. No entanto, as proteínas motoras são capazes de distinguir a parte superior dessas moléculas da parte inferior, buscando um conjunto único de voltas e hélices para se anexar. À medida que caminha, então, a proteína motora só pode se ligar a um lado (pólo) da subunidade e é incapaz de andar para trás.


Kinesin

Lukas C. Kapitein, Erwin J.G. Peterman, em Single Molecule Biology, 2009

Resumo

As cinesinas são proteínas motoras dependentes de ATP que podem gerar força e deslocamento ao longo dos microtúbulos. Eles desempenham papéis importantes na mitose e no tráfico de organelas e vesículas. Pouco depois da descoberta da cinesina em 1985, foram desenvolvidas técnicas para medir as propriedades de proteínas individuais. Ao longo dos anos, essas técnicas foram amplamente aplicadas à cinesina, e é justificado dizer que a pesquisa da cinesina caminhou de mãos dadas com o amadurecimento dos métodos de molécula única. Aqui, revisamos as propriedades da cinesina, com ênfase especial em como abordagens de molécula única, como pinças ópticas e microscopia de fluorescência, ajudaram a revelar o mecanismo de motilidade da cinesina. Nós nos concentramos não apenas nas propriedades mecânicas da cinesina prototípica, Kinesin-1, mas também nas de outras cinesinas relacionadas. Além disso, abordamos a difusão ao longo da rede de microtúbulos, uma propriedade de muitas cinesinas e a regulação da atividade motora, uma área de crescente atenção.


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Uma das proteínas que formam um complexo de troca que se propõe estar localizado na base do corpo basal. Este complexo interage com proteínas de quimiotaxia (como CheY), além de contatar componentes do motor que determinam a direção da rotação flagelar. Necessário para a síntese e motilidade do flagelo. Em H.pylori, quatro proteínas de switch flagelares são codificadas, FliG, FliM, FliN e FliY.

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O que é Kinesin?

A cinesina é outro tipo de proteína motora do citoesqueleto capaz de se mover ao longo dos filamentos dos microtúbulos. Além disso, as cinesinas são ATPases. Seus movimentos consomem energia. A maioria das cinesinas viaja em direção à extremidade positiva dos microtúbulos que estão presentes na periferia da célula (em direção à superfície celular). Durante a viagem, as cinesinas carregam cargas (organelas e vesículas) do centro da célula para a periferia da célula (transporte anterógrado).

Figura 02: Kinesin

Mutações nas proteínas cinesina podem causar distúrbios do sistema nervoso. Uma dessas doenças comuns é a neuropatia periférica.


Centro de Biologia Celular e do Desenvolvimento

O Centro de Biologia Celular e do Desenvolvimento visa compreender as moléculas e as interações moleculares dentro das células que constroem os sistemas de organela que suportam funções básicas e especializadas para controlar o comportamento e o destino das células. Este Centro estuda como o comportamento celular orienta o desenvolvimento normal, incluindo a criação e manutenção de tecidos e órgãos. Os pesquisadores combinam abordagens bioquímicas, moleculares, celulares, genéticas e quantitativas para investigar processos biológicos fundamentais em uma variedade de organismos, incluindo peixes, moscas, mamíferos, micróbios e vírus. Este Centro também busca aplicar sua célula básica e pesquisa biológica do desenvolvimento para a compreensão e tratamento de doenças humanas.

O processo de movimento celular direcionado é de fundamental importância para a saúde humana, como se observa quando as células do sistema imunológico procuram tecidos infectados ou células cancerosas metastáticas invadem novos órgãos. O Laboratório de Morfodinâmica Celular e Tecidual, liderado pela Dra. Clare Waterman, fez descobertas pioneiras nas complexas e dinâmicas interações mecânicas entre os sistemas de organela dentro das células que são necessários para o movimento direcionado. O laboratório do Dr. Waterman estabeleceu que as duas classes de polímeros do citoesqueleto - microtúbulos e actina filamentosa (f-actina) - exibem interações estruturais diretas e interações regulatórias mediadas por Rho GTPases e também desenvolveram tecnologias específicas, incluindo microscopia quantitativa de manchas fluorescentes (qFSM) para Dissecar sistematicamente as características críticas dessas interações.

O movimento das células e dentro delas é fundamental para a vida, seja no desenvolvimento de um organismo, na defesa contra infecções, no reparo após uma lesão ou em patologias como câncer e doenças cardíacas. A miosina foi identificada pela primeira vez no músculo esquelético como uma proteína motora crítica para a contração muscular. Dois pares de cadeias pesadas e dois pares de leves compõem essa miosina convencional (agora conhecida como miosina II), que se polimeriza em filamentos para interagir com a actina e gerar força por meio da hidrólise do ATP. O Laboratório de Biologia Celular é liderado pelo Dr. Edward Korn, que tem estudado a função e a regulação do sistema da actomiosina em suas diversas formas desde que descobriu a primeira miosina não-filamentosa não convencional, a miosina I (contendo apenas uma única cadeia pesada) , no protozoário de solo unicelular Acanthamoeba castellanii, aproximadamente quarenta anos atrás. O laboratório do Dr. Korn traz as ferramentas da bioquímica e da biologia celular para se concentrar em três áreas de pesquisa: o papel do citoesqueleto de actina em Dictyostelium desenvolvimento do corpo de frutificação, a base molecular da regulação da atividade da ATPase ativada pela actina na miosina II e o mecanismo de associação da miosina I com as membranas celulares.

O principal interesse de pesquisa do Laboratório de Fisiologia Celular, liderado pela Dra. Lois Greene, é a formação e a quebra de complexos de proteínas normais e patológicos na célula, com ênfase no papel das chaperonas moleculares. O Dr. Greene estuda o papel das chaperonas moleculares e seus cofatores na formação de compartimentos vesiculares de fossetas revestidas de clatrina na membrana celular durante a endocitose. Ela aplicou sua vasta experiência na biologia celular de dobramento de proteínas e tráfego de membrana para decifrar os mecanismos de formação e propagação de príons. No entanto, está se tornando cada vez mais claro que muitas doenças neurodegenerativas - como a doença de Huntington, esclerose lateral amiotrófica (ELA) e outras que estão associadas à agregação anormal de proteínas iniciada por mutações genéticas - têm um componente semelhante ao príon em sua transmissão. Uma vez que essas proteínas são dobradas incorretamente, elas podem fornecer um modelo para que outras proteínas sejam dobradas incorretamente. Além disso, esses modelos mal dobrados podem ser transmitidos entre as células. Se correto, esse modelo cumulativo de transmissão neurodegenerativa poderia ser parcialmente responsável pelo início relativamente tardio dessas doenças.

Elementos genéticos egoístas distorcem sua própria taxa de transmissão ao segregar preferencialmente para o ovo durante a meiose feminina. O Laboratório de Dinâmica e Evolução Cromossômica, liderado pelo Dr. Takashi Akera, investiga essa transmissão não mendeliana de elementos egoístas chamados de pulsão meiótica. O impulso meiótico tem impactos significativos na genética, evolução e reprodução, pois elementos egoístas distorcem as taxas de transmissão e frequências de alelos nas populações e manipulam a produção de gametas. O laboratório do Dr. Akera usa o modelo de oócito de camundongo para revelar a base biológica da célula e as consequências evolutivas do impulso meiótico.

A pesquisa no Laboratório de Neurobiologia do Desenvolvimento, liderada pelo Dr. Herbert M. Geller, concentra-se na compreensão dos mecanismos que controlam o crescimento axonal e o pathfinding durante o desenvolvimento neural e também os mecanismos que estimulam a regeneração após lesão do cérebro ou da medula espinhal. O desenvolvimento dos neurônios e a resposta neuronal à lesão são influenciados pelas interações entre os neurônios e o segundo tipo de célula principal do sistema nervoso, a glia. As células gliais predominantes no sistema nervoso central, os astrócitos, normalmente fornecem um ambiente favorável para os neurônios, promovendo a migração neuronal e o crescimento de processos dendríticos e axonais durante o desenvolvimento. No entanto, após a lesão, os astrócitos se tornam reativos e formam a maior parte da cicatriz glial que se forma ao redor do local da lesão e inibem a regeneração. O Dr. Geller está identificando os mecanismos moleculares em ação sob essas diferentes condições. Seu objetivo final é promover a regeneração neuronal após a lesão, evitando essas mudanças nos astrócitos, adicionando moléculas permissivas aos astrócitos ou fazendo com que os neurônios ignorem as pistas inibitórias.

Os vírus são especialistas em explorar e manipular o host de inúmeras e diversas maneiras ao longo de seu ciclo de vida. A elucidação desses mecanismos virais fornece informações sobre o ciclo de vida viral e oportunidades para intervenção terapêutica. Ele também pode fornecer informações sobre o ciclo de vida do host, revelando caminhos celulares que não sabíamos que existiam até que os vírus fossem encontrados aproveitando-se deles. Usando imagens de ponta e tecnologias espectroscópicas combinadas com novas abordagens lipidômicas e proteômicas, as investigações no Laboratório de Dinâmica de Patógenos do Hospedeiro, lideradas pelo Dr. Nihal Altan-Bonnet, têm estado na vanguarda da compreensão da interface vírus-hospedeiro, revelando uma nova replicação e mecanismos de transmissão compartilhados por muitos vírus humanos diferentes. Suas investigações são amplamente focadas na compreensão do papel das membranas e, especificamente, dos lipídios, no ciclo de vida viral.

O Laboratório de Medicina Endossimbionte Humana, liderado pelo Dr. Neal Epstein, concentra-se na análise posterior de uma nova forma de vida que foi identificada por nosso laboratório como existente em um subconjunto de quase todas as células humanas nucleadas, formando focos isolados na maioria dos tecidos. É diferente do microbioma atualmente estudado, que existe na superfície das células, na pele e no lúmen intestinal. A sequência de ácido nucléico do endossimbionte, a fisiologia e a morfologia definida pelo EM mostram que ele é único, sem homólogos no GenBank ou na literatura. Um anticorpo único mostra que está presente no ovo humano, permitindo a transmissão vertical da mãe para a progênie, como é o padrão para muitos endossimbiontes em Arthropoda. Vida livre facultativa, é móvel e pode ser marcada com um anticorpo fluorescente, permitindo a visualização dele entrando em células humanas em cultura primária. O laboratório concentra-se em sua posterior caracterização e seu papel na saúde e na doença humana.

Como proteínas motoras celulares prototípicas, a maioria das miosinas converte a energia do ATP em movimento. As proteínas da miosina II muscular contrátil participam das batidas do coração e do movimento do corpo, enquanto a miosina II não muscular desempenha um papel integral no movimento celular, na regulação da forma e na divisão celular. O Laboratório de Cardiologia Molecular, liderado pelo Dr. Robert S. Adelstein, está focado no papel da miosina II não muscular (NM II) no desenvolvimento e na doença. Os projetos de pesquisa incluem: o papel de NM IIA na espermatogênese, a função de NM IIs no desenvolvimento cardíaco, usando sequenciamento genômico completo para estudar genes causadores para Pentalogia de Cantrell, compreendendo o papel de NM IIA no carcinoma de células escamosas NM II e mecanotransdução e estudando o funções da família Rbfox de proteínas de ligação a RNA.

Os principais interesses de pesquisa do Laboratório de Biologia Celular Molecular, liderado pelo Dr. John A. Hammer, giram em torno dos papéis desempenhados pelas proteínas motoras e pela dinâmica das proteínas do citoesqueleto na condução da motilidade de organelas e células. O interior de uma célula viva não é um lugar tranquilo. Desde o transporte motor-dependente de proteínas de organelas dentro da célula até as mudanças na forma geral da célula impulsionadas pela dinâmica do citoesqueleto, a função celular normal é altamente dependente do movimento. O laboratório do Dr. Hammer usa abordagens biológicas celulares, genéticas, bioquímicas e biofísicas, juntamente com técnicas de imagem avançadas, para estudar as interações moleculares que dão origem aos movimentos celulares e intracelulares e para definir o significado funcional desses movimentos no contexto do todo organismos. Recentemente, o Dr. Hammer concentrou mais esforços na compreensão do papel desempenhado pela dinâmica das proteínas do citoesqueleto na condução da função adequada de certos glóbulos brancos chamados linfócitos T.

O Laboratório de Máquinas Moleculares e Arquitetura de Tecidos, liderado pelo Dr. Nasser M. Rusan, estuda o papel dos centrossomas durante o desenvolvimento animal. O centrossoma é uma organela não ligada à membrana que serve como o principal centro organizador do microtúbulo (MT) da maioria das células animais. Os centrossomos funcionam para iniciar e manter a polaridade celular, orientar a migração celular, direcionar as cargas intracelulares e distribuir adequadamente outras organelas. Na mitose, ou divisão celular, os centrossomas são essenciais para a construção precisa do fuso mitótico para garantir a separação cromossômica fiel das duas células-filhas. Assim, não é uma surpresa que defeitos na função do centrossoma levem a uma ampla gama de falhas no nível celular, o que, por sua vez, leva a defeitos do tecido e muitas doenças humanas. O laboratório tem como objetivo determinar como os centrossomas são adequadamente construídos a partir de suas partes individuais e como os centrossomas funcionam em uma ampla gama de tipos de células para evitar doenças humanas, como doença renal policística, microcefalia e câncer.

Os primeiros trabalhos no Laboratório de Fisiologia Molecular, liderado pelo Dr. James R. Sellers, focaram na regulação das isoformas da miosina II encontradas no músculo liso e nas células não musculares. As miosinas são proteínas motoras celulares. Conforme novas isoformas de miosina foram descobertas, seus interesses mudaram para incluir também estudos dessas miosinas “não convencionais”. O Dr. Sellers concentrou-se no estudo da diversidade da miosina como um meio de compreender diferenças moleculares significativas que dão origem a funções díspares. Seu laboratório interdisciplinar reúne uma vasta experiência em campos como biologia do desenvolvimento, bioquímica, biologia celular, biofísica e engenharia e abrange estudos de sistemas que vão desde moléculas únicas a modelos de mosca-das-frutas (Drosophila melanogaster).

A reciclagem seletiva de lipídios e proteínas é crítica para a função celular saudável. Muitos genes associados a doenças humanas codificam componentes da maquinaria celular que seleciona lipídios e proteínas para o tráfego seletivo ao longo das vias endocíticas que levam à degradação lisossomal. O Laboratório de Tráfico de Proteínas e Biologia de Organelas, liderado pela Dra. Rosa Puertollano, busca entender precisamente como defeitos no tráfico intracelular - especificamente, nas vias endossômicas e lisossomais - contribuem para doenças humanas.

O objetivo geral do Laboratório de Células-Tronco e Pesquisa Neurovascular, liderado pelo Dr. Yoh-suke Mukouyama, é descobrir o controle molecular dos processos morfológicos subjacentes à morfogênese ramificada e padronização dos sistemas vascular e nervoso. Esses sistemas compartilham várias características anatômicas e funcionais e costumam ter padrões semelhantes nos tecidos periféricos. Essas características sugerem que há interdependência entre essas duas redes durante o desenvolvimento do tecido e a homeostase. Assim, o Dr. Mukouyama está estudando as influências neuronais nos padrões de ramificação vascular e as influências vasculares na orientação neuronal e na manutenção das células-tronco neurais. Recentemente, ele estendeu a pesquisa do laboratório aos papéis imprevistos dos macrófagos e microglia do tecido no desenvolvimento neuronal e vascular. Seu laboratório aborda esses problemas usando uma combinação de imagens de montagem completa de alta resolução, perturbações genéticas avançadas e técnicas de cultura de órgãos in vitro.

O laboratório de Biologia Celular Estrutural visa compreender os mecanismos moleculares que regem as formas celulares especializadas, como as dos neurônios, células imunes ativadas ou plaquetas e certas células cancerosas. Visualizamos os principais fatores que determinam diferentes morfologias celulares usando tomografia celular crioeletrônica in situ em combinação com técnicas interdisciplinares, como crio-EM de partícula única, cristalografia de raios-X, reconstituição in vitro e microscopia de luz.


Movimento aleatório causado por forças ativas direcionadas aleatoriamente, como aquelas geradas por proteínas motoras.

Transporte dirigido conduzido por proteínas motoras ou fluxo de fluido em massa.

O movimento direcionado aleatoriamente de uma molécula ou partícula que causa a mistura e o fluxo de partículas de regiões de alta concentração para baixa concentração. A difusão pode ser causada por forças térmicas - isto é, colisões com moléculas em solução - ou por forças ativas direcionadas aleatoriamente, como aquelas geradas por proteínas motoras que mudam aleatoriamente de direção.

A constante de proporcionalidade entre o fluxo e o gradiente de concentração para uma partícula em difusão. A difusão pode ser térmica ou ativa.

A constante ou proporcionalidade entre um gradiente de tensão e a velocidade.

A distância na qual uma quantidade, como a concentração, diminui e-vezes.

Substâncias, como proteínas ou pequenas moléculas, que não são uniformemente distribuídas no espaço e podem influenciar o crescimento ou a diferenciação celular.

O estabelecimento de características muito maiores do que as dos componentes moleculares individuais e que são estereotipadas de uma célula para outra ou de um organismo para outro.

Um processo de padronização no qual um morfogênio em difusão passando por reações químicas (como degradação ou síntese) forma uma distribuição espacial bem definida.

Um material que é elástico (pode ser esticado, mas retorna à sua forma original) e viscoso (se deforma a uma velocidade finita determinada pela viscosidade e pela tensão aplicada).

A constante de proporcionalidade entre as taxas de tensão e deformação (a deformação relativa de um corpo sólido devido a uma tensão).


O que determina a direção em que as proteínas motoras vão? - Biologia

Viaje dentro de uma célula enquanto segue as proteínas e aprende sobre as interações celulares. Esta animação 3-D dá vida ao funcionamento interno de uma célula de fibroblasto conforme ela responde a sinais externos. Criado por Cold Spring Harbor Laboratory e Interactive Knowledge, Inc.

Duração: 14 minutos, 15 segundos

(00:36) Ei, espere por mim. OW. Você está bem? Sim, acho que acabei de cair sobre uma raiz. Oh meu joelho.

(00:55) Seu corpo é um sistema vivo incrível feito de bilhões de células. Estamos acompanhando as células sangüíneas à medida que são impulsionadas por um vaso sangüíneo em direção ao joelho machucado do menino. Se você se machucar, suas células trabalham juntas para reparar o dano. Eles se comunicam usando sua própria linguagem de sinais químicos.

(01:20) Agora chegamos ao local da ferida. As células sanguíneas estão fluindo para fora do vaso sanguíneo quebrado à frente. Momentos após uma lesão, essas células sanguíneas e fragmentos de células começam a formar um coágulo semelhante a uma rede. Muitos tipos diferentes de células estão envolvidos na reparação de tecidos. As células planas e de cor clara são fibroblastos. No início do processo de cicatrização, os fibroblastos se multiplicam e produzem proteínas que ajudam a reparar os danos. Os fragmentos de células escuras menores entre os fibroblastos são plaquetas. Quando ativadas, as plaquetas liberam um fluxo de proteínas mensageiras, chamadas de fatores de crescimento, para estimular o crescimento celular e o reparo tecidual. Para ver como um fator de crescimento de uma plaqueta sinaliza uma célula de fibroblasto próxima, precisamos mergulhar perto da superfície ondulante do fibroblasto.

(02:45) Os fibroblastos, como todas as suas células, têm uma membrana externa fluida que regula o fluxo de moléculas para dentro e para fora. As estruturas cinzentas que se projetam para fora da membrana celular são receptores para os sinais de entrada. Quando o fator de crescimento das plaquetas (mostrado em roxo e azul) encontra um receptor compatível, ele se liga a ele. Uma segunda proteína receptora se junta, fazendo com que o fator de crescimento se encaixe como uma chave em uma fechadura. A ligação do fator de crescimento faz com que o receptor mude de forma. Esta mudança na proteína conduz o sinal através da membrana e para o interior da célula e ndash o citoplasma. Você verá isso melhor de dentro da célula. . .

(03:46) Abaixo da membrana celular, você vê as extremidades do receptor cinza rodeado por fibras rosa & ndash essas estruturas ajudam a dar à célula sua forma & ndash e uma gama de proteínas mensageiras que levarão o sinal através do citoplasma. Enquanto ativo & ndash como mostrado pelos flashes amarelos de luz & ndash, as extremidades do receptor interagem com as proteínas mensageiras.

(04:25) Agora vamos assistir a ação novamente de nossa posição no citoplasma da célula. O fator de crescimento liga as proteínas receptoras fora da célula, puxando as extremidades do receptor juntas. O sinal é transmitido através da membrana celular e cada nova proteína é ativada por sua vez. Se você olhar de perto, verá que as proteínas mudam de forma à medida que são ativadas com o sinal. Cada etapa de um caminho está sob controle rígido para garantir que a mensagem correta seja retransmitida. Por exemplo, como essa proteína branca aceita o sinal, a proteína azul entra para desativar a vermelha. Agora vamos seguir a proteína branca em sua jornada pelo citoplasma, em direção ao centro da célula.

(03:56) Conforme seguimos o sinal para o núcleo, você verá que ele passou de mensageiro para mensageiro. A primeira troca é com essa proteína marrom, a segunda será com uma proteína roxa em alguns segundos. Embora estejamos seguindo apenas um caminho, uma única célula possui muitas maneiras diferentes de transmitir sinais através do citoplasma. As fibras (mostradas em verde) fazem parte do citoesqueleto. Como as fibras rosa que você viu antes, elas dão forma à célula e ajudam a organizar seu conteúdo. Rastejando ao longo das fibras estão proteínas motoras que remodelam o citoesqueleto e ajudam essa célula de fibroblasto a se mover. Em nosso caminho, encontraremos outras estruturas no citoplasma, conhecidas como organelas. À direita, você vê organelas brilhantes, chamadas mitocôndrias, que geram energia para a célula. A proteína ativada passa por uma rede de membranas (aqui em marrom claro) conhecida como retículo endoplasmático.

(06:57) A proteína é transportada para o núcleo através de um poro na membrana nuclear. O núcleo contém bobinas de DNA firmemente enroladas (mostradas em verde). A proteína mensageira passa o sinal para duas outras moléculas que se unem para localizar um gene específico ao longo do DNA. Nesse caso, o gene carrega a informação para fazer um fator de crescimento. Outras moléculas então desenrolam uma pequena seção da molécula de DNA e permitem que uma enzima chamada RNA polimerase (mostrada em marrom) faça uma cópia de RNA do gene. A "cópia", chamada de RNA mensageiro (aqui em verde claro), é embalada com um conjunto de proteínas transportadoras e deixa o núcleo. A célula usará essa cópia para fazer o fator de crescimento. Agora vamos seguir a cópia do RNA mensageiro de volta para fora do núcleo para ver como uma nova proteína é feita.

(08:18) À esquerda está o retículo endoplasmático (que já vimos antes) e à direita uma nova estrutura chamada aparelho de Golgi (que visitaremos novamente mais tarde). Em frente estão mais mitocôndrias brilhantes. No citoplasma, o RNA mensageiro é liberado de suas proteínas transportadoras e se liga a um complexo denominado ribossomo. Aqui, o ribossomo, uma molécula enorme, é mostrado como uma estrutura multicolorida. O ribossomo lê as informações codificadas no RNA e monta uma proteína a partir dos aminoácidos encontrados na célula. Muitos ribossomos podem operar ao mesmo tempo para fazer várias cópias da proteína. Os ribossomos se ancoram na membrana externa do retículo endoplasmático. Se você olhar com atenção, poderá ver as formas fantasmagóricas das proteínas recém-feitas se acumulando no lado interno da membrana. Uma vez que o trabalho é feito, os ribossomos e o RNA se separam.

(10:00) As proteínas recém-feitas deixam o retículo endoplasmático envolto em uma camada de membrana chamada vesícula. Eles viajam em direção ao aparelho de Golgi (à direita), onde as proteínas são modificadas e classificadas para transporte. As alças do Golgi estão ocupadas com o tráfego de proteínas entrando e saindo. A vesícula se funde com a membrana em uma extremidade do Golgi e uma nova vesícula contendo as proteínas modificadas é removida do outro lado. A nova vesícula transporta as proteínas através do citoplasma e entrega as proteínas para onde são necessárias. Algumas proteínas são usadas dentro da célula. Outros, como esses fatores de crescimento, devem ser exportados. Aqui, a vesícula se funde com a membrana celular, despejando as proteínas para fora da célula.

(11:48) Os fatores de crescimento liberados se comunicarão com outras células para continuar o processo de cicatrização. Esses fatores de crescimento atrairão mais fibroblastos para o local da ferida e remodelarão o coágulo para uma melhor cicatrização. Outras proteínas produzidas por essa via de sinalização dirão à célula fibroblástica para crescer e se dividir, fazendo com que muitas novas células curem a ferida. Com a cooperação de muitas células diferentes, os danos ao joelho lesionado podem ser reparados rapidamente. Todos os dias, suas células se comunicam e cooperam para mantê-lo saudável. Eles agem e interagem, crescem, se dividem e morrem por meio da incrível linguagem dos sinais celulares.

Sinais celulares, núcleo, jornada celular, citoplasma, fator de crescimento, animação 3D


Quais etapas estão envolvidas na insolação da miosina?

Cada proteína motora da miosina possui atividade ATPase e funciona de maneira cíclica que acopla a ligação e a hidrólise do ATP a uma mudança conformacional na proteína. Este processo é conhecido como & lsquopowerstroke cycle & rsquo (revisado em [1] [2] [3]) e é descrito nas etapas abaixo usando a miosina II como exemplo. T

O mecanismo de & ldquopower stroke & rdquo para o movimento da miosina ao longo dos filamentos de actina:

A direção na qual o filamento de actina será movido é ditada pela orientação estrutural da miosina em relação ao filamento. Uma rodada completa de hidrólise de ATP produz um único & lsquostep & rsquo ou movimento de miosina ao longo do filamento de actina. Este processo é regulado por mudanças na concentração de cálcio livre intracelular (revisado em [4]). As etapas envolvidas são detalhadas a seguir:

Etapa 1: No final da rodada anterior de movimento e no início do próximo ciclo, a cabeça de miosina não possui um ATP ligado e é anexada ao filamento de actina em uma conformação de vida curta conhecida como conformação & lsquorigor & rsquo.

Etapa 2: a ligação do ATP ao domínio da cabeça da miosina induz uma pequena mudança conformacional no local de ligação da actina que reduz sua afinidade pela actina e faz com que a cabeça da miosina libere o filamento de actina.

Etapa 3: a ligação do ATP também causa uma grande mudança conformacional no & lsquolever braço & rsquo da miosina, que dobra a cabeça da miosina em uma posição mais ao longo do filamento. O ATP é então hidrolisado, deixando o fosfato inorgânico e o ADP ligados à miosina.

Etapa 4: a cabeça da miosina faz contato fraco com o filamento de actina e uma ligeira mudança conformacional ocorre na miosina que promove a liberação do fosfato inorgânico.

Etapa 5: A liberação de fosfato inorgânico reforça a interação de ligação entre a miosina e a actina e, subsequentemente, desencadeia o & lsquopower stroke & rsquo. O golpe de força é a principal etapa de geração de força usada pelas proteínas motoras da miosina. As forças são geradas no filamento de actina à medida que a proteína miosina retorna à sua conformação original.

Etapa 6: À medida que a miosina recupera sua conformação original, o ADP é liberado, mas a cabeça da miosina permanece fortemente ligada ao filamento em uma nova posição de onde começou, trazendo assim o ciclo de volta ao início.


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O Instituto Purdue de Inflamação, Imunologia e Doenças Infecciosas agradece seus comentários ou perguntas.

Dr. Richard Kuhn - Diretor da Família Krenicki

Richard Kuhn recebeu seu B.S. em Química e Bioquímica pela State University of New York em Stony Brook, bem como seu Ph.D. 1986 estudando poliovírus. Ele então ingressou no Departamento de Microbiologia, onde fez pesquisa de pós-graduação estudando a replicação do poliovírus no laboratório do Dr. Eckard Wimmer. Depois de receber seu Ph.D. em 1986, ele ingressou no laboratório do Dr. James Strauss no Instituto de Tecnologia da Califórnia, onde estudou a replicação de alfavírus usando abordagens de genética molecular. Ele foi recrutado para a Purdue University como professor assistente no Markey Center for Structural Biology. Sua pesquisa em Purdue se concentrou na replicação e montagem dos alfavírus e flavivírus. Junto com seus colegas de biologia estrutural, incluindo Michael Rossmann, ele esteve envolvido em muitos estudos fundamentais que examinaram a estrutura e a montagem de vírus envelopados, incluindo a primeira estrutura do vírus da dengue. Seu foco continua a ser a replicação de vírus, montagem de vírions, patogênese e interações de células hospedeiras usando técnicas bioquímicas, genéticas e estruturais. Em 2007, foi eleito Fellow da American Academy of Microbiology e da American Association for the Advancement of Science. Ele foi um palestrante da American Society for Microbiology. Ele é o presidente do Painel dos EUA sobre Doenças Virais do Programa Cooperativo de Ciências Médicas dos EUA-Japão no NIAID. As honrarias de Purdue incluem a seleção como University Faculty Scholar de 2004-2009 e o Prêmio Herbert Newby McCoy por Contribuições de Pesquisa Notáveis ​​em 2008. Ele atua no conselho editorial do Journal of Virology (1996-presente), Virologia (2002 até o presente), Vírus (2009-presente), e é editor (2012-2017) da Revisões de microbiologia e biologia molecular e editor associado de PLoS Pathogens. Ele é autor de mais de 175 publicações. Seus cargos atuais são Professor do Departamento de Ciências Biológicas e Diretor da Família Krenicki, Instituto Purdue de Inflamação, Imunologia e Doenças Infecciosas. Ele atuou como Chefe do Departamento de Ciências Biológicas de 2005-2016. Ele serviu à ASV como Presidente do Comitê de Educação e Desenvolvimento de Carreira (2004-2006) e como Vice-Presidente (2012-2013) e Presidente do Comitê de Programa (2014-2015).

Dr. Tommy Sors - Diretor Assistente

Thomas (Tommy) Sors se junta ao PI4D como Diretor Assistente, onde trabalhará em estreita colaboração com o diretor Richard Kuhn para conduzir a direção estratégica e gerenciar as operações diárias do Instituto. O Dr. Sors será responsável por formar equipes de pesquisa e ajudá-las a traduzir seus objetivos de pesquisa. O Dr. Sors continuará a apoiar o Instituto de Ciências Clínicas e Translacionais de Indiana (CTSI), onde estabeleceu uma reputação de conectar pesquisadores de toda a região às instalações centrais e aos colaboradores de pesquisa em Purdue. O Dr. Sors veio para o PI4D depois de servir no Bindley Bioscience Center desde 2010, primeiro como Gerente de Projeto do Centro e, em seguida, como Chefe de Ligação Científica. Ele recebeu seu Ph.D. graduado em Fisiologia Vegetal e Biologia Molecular pelo Departamento de Horticultura da Purdue University em 2008 e permaneceu na Purdue para completar sua pesquisa de pós-doutorado no Departamento de Bioquímica. O Dr. Sors pode ser encontrado em Discovery Learning Research (DLR), RM 436, ou você pode contatá-lo pelo telefone (765) 494-1678 ou pelo e-mail [email protected]

Em. Rebecca Fulk - Coordenadora Administrativa de Pesquisa

Rebecca (Becky) Fulk começou sua carreira na Purdue University no outono de 1987. Nos últimos trinta e um anos, ela trabalhou em vários escritórios no campus. Nos últimos vinte anos ela trabalhou para a Faculdade de Ciências no escritório de graduação e depois na matriz de Ciências Biológicas. Em janeiro de 2018, ela foi contratada pelo Instituto Purdue de Inflamação, Imunologia e Doenças Infecciosas e pelo Instituto de Ciências Clínicas e Translacionais (CTSI) como Coordenadora Administrativa de Pesquisa. Com seus muitos anos de experiência e alta proficiência em navegar nas complexidades da administração de pesquisa acadêmica e educação em ciências da vida, ela será capaz de coordenar e unir as atividades do instituto e # 8217 e ajudar a garantir o sucesso de ambos. Ela é casada com Brad, eles têm um filho, Brandon e uma filha, Bridgette, mais quatro netos maravilhosos. Brandon e Bridgette se formaram na Faculdade de Engenharia. Sua neta, Jordan, se tornará uma Boilermaker no próximo outono, seguida por seu irmão Payton em dois anos. Os outros netos são muito jovens para determinar onde eles irão estudar, mas a vovó está torcendo por Purdue. Depois de trabalhar em tempo integral, os netos a mantêm ocupada nos fins de semana com esportes e motociclismo.

Ela está localizada na sala 425 do Discovery Learning Research Building (DLR), sinta-se à vontade para contatá-la pelo telefone 765-494-1902 ou pelo e-mail [email protected] Go Boilers!

Sra. Melanie Lindsay - Coordenadora Administrativa de Pesquisa

Melanie foi contratada na Purdue em 1994, enquanto trabalhava, ela continuou a ter aulas e recebeu seu bacharelado. em 1996. Nos últimos 20 anos, ela trabalhou no escritório de aconselhamento do College of Science, no Women in Science Program, no Computing Research Institute, no George E. Brown, Jr. Network for Earthquake Engineering Simulation, Biological Sciences Main office e agora o Instituto Purdue de Inflamação, Imunologia e Doenças Infecciosas. Com todos esses grupos diferentes, ela tem um grande conhecimento de pessoas de todo o campus e disciplinas.

Ela é casada com Drake e eles têm duas lindas filhas. Nicole e Jessica. Nicole está estudando na Purdue University e Jessica está na Harrison High School. Além de trabalhar em tempo integral, as meninas a mantêm ocupada com as atividades depois da escola. A família inteira adora se divertir nos jogos do Purdue Football e tem grandes esperanças de que o time melhore (dedos cruzados!). Seus hobbies são ler, scrapbooking e estar com a família e amigos para socializar. Ela está localizada em Discovery Learning Research (DLR), RM 425, sinta-se à vontade para contatá-la pelo telefone 494-0238 ou enviar um e-mail para [email protected]

Dra. Raluca Ostafe - Diretora de Instalações do MEPEP

Raluca nasceu na Romênia e fez seu PhD na Universidade de Aachen, Alemanha. Depois de terminar uma bolsa de pós-doutorado na Universidade de Harvard, ela se tornou gerente de grupo em evolução dirigida e triagem de alto rendimento no Instituto Fraunhofer de Biologia Molecular e Ecologia Aplicada na Alemanha. Sua carreira de pesquisa tem se concentrado na evolução molecular de diferentes enzimas, desenvolvimento de sistemas de triagem de alto rendimento baseados em citometria de fluxo e dispositivos microfluídicos, desenvolvimento de novos ensaios enzimáticos e produção e purificação de proteínas recombinantes de múltiplos sistemas hospedeiros. Ela tem vasta experiência em biologia molecular, criação de bibliotecas de proteínas, caracterização bioquímica de proteínas, expressão e purificação de proteínas, microbiologia, biologia celular, manuseio de amostras de pacientes, isolamento de tipos de células sanguíneas, desenvolvimento e produção de chips microfluídicos e métodos de compartimentação celular. O Dr. Ostafe também trabalhou nas áreas de desenvolvimento de vacinas, cristalização de proteínas e engenharia metabólica. A Dra. Ostafe pode ser encontrada em Discovery Learning Research (DLR), RM 431, ou você pode contatá-la pelo telefone (765) 494-4012 ou pelo e-mail [email protected]

Equipe de liderança do corpo docente:

Dr. Suresh Mittal, líder em doenças infecciosas

Dr. Harm HogenEsch, Líder de Inflamação e Imunologia

Dr. Ed Delp, Líder de Imagiologia e Diagnóstico

Dra. Julia Laskin, Líder de Imagiologia e Diagnóstico

Dr. Qing Jiang, Líder de Prevenção e Intervenção

Embaixadores de pós-graduação:

Ken Onyedibe -

Ken é um candidato a doutorado do terceiro ano no programa de Ciências da Vida Interdisciplinar da Purdue University (PULSe). Ele recebeu o diploma de médico da University of Ilorin na Nigéria, um mestrado pela University of Jos e completou seu treinamento de residência em microbiologia médica e doenças infecciosas. & # 160 Seus interesses de pesquisa estão na descoberta de novos compostos contra o câncer, infecções resistentes a medicamentos e para imunoterapia, bem como compreensão das respostas imunológicas a vários estímulos. Os objetivos de carreira de Ken & # 8217 como médico-cientista só seriam alcançados quando ele contribuísse com soluções científicas que teriam um impacto global no campo da medicina. Gosta de aventuras (científicas, sociais ou ao ar livre!) E nas horas vagas adora viajar, conhecer novos amigos e ver filmes. Nadar ou jogar tênis acalma seus nervos.

Craig Sweet & # 160-

Craig Sweet é um estudante graduado no Departamento de Química, tendo ingressado através do programa PULSe & # 160. Sua pesquisa se concentra principalmente no desenvolvimento de ferramentas para fornecer carga terapêutica ao câncer de bexiga, bem como aprimorar a detecção. Esses veículos de entrega de nanopartículas têm como objetivo & # 160elicitar & # 160 uma resposta imune no câncer de bexiga com o objetivo de reduzir as altas taxas de recorrência. Sua pesquisa exige uma abordagem interdisciplinar da ciência, recorrendo a conceitos da química, da biologia e até da engenharia, todos com a intenção de maximizar seu impacto nas doenças humanas. & # 160

Ben Watson é um estudante de graduação do segundo ano no Departamento de Ciências Biológicas que estuda biologia celular e molecular. Ele completou seu bacharelado em ciências aqui mesmo em Purdue, e está ansioso para se casar em agosto. Ben é apaixonado por microbiologia e por aprofundar nossa compreensão de como o estresse celular impacta proteínas regulatórias importantes que podem ser alvos terapêuticos futuros. Para isso, ele se juntou ao laboratório Mattoo localizado no salão Lilly, que estuda as proteínas Fic e seu papel nas doenças. Fora do laboratório, Ben gosta de fazer caminhadas, cozinhar, jogar videogame e pensar em se formar em apenas quatro anos.


Diferença entre as vertentes de sentido e anti-sentido

Direção

Sense Strand: A fita sensorial é direcionada na direção de 3 'para 5'.

Cadeia antisense: A fita anti-sentido é direcionada na direção de 5 'para 3'.

Transcrição

Sense Strand: A fita de sentido não é transcrita em mRNA.

Cadeia antisense: A fita anti-sentido é transcrita em mRNA.

RNA mensageiro

Sense Strand: A fita anti-sentido contém a mesma sequência de nucleotídeos do mRNA, exceto a timina.

Cadeia antisense: A fita anti-sentido é a fita modelo para a síntese de RNA. Portanto, ele contém a sequência de nucleotídeos complementar ao mRNA.

Codon / Anticodon

Sense Strand: A fita Sense contém códons.

Cadeia antisense: A fita anti-sentido contém anti-códons.

Ligação de hidrogênio

Sense Strand: Nenhuma ligação de hidrogênio é formada entre a fita sense e a síntese de mRNA.

Cadeia antisense: Os nucleotídeos na fita antisense são temporariamente ligados por hidrogênio aos nucleotídeos complementares no mRNA de síntese.

RNA de transferência

Sense Strand: A cadeia de sentido contém a sequência de nucleotídeos complementar como o tRNA.

Cadeia antisense: A fita anti-sentido contém a mesma sequência de nucleotídeos do tRNA.

Conclusão

As duas fitas de DNA no DNA de fita dupla são chamadas de fitas com sentido e anti-sentido. A nomenclatura das duas fitas como sentido e anti-sentido é relativa à perspectiva da fita modelo. A fita anti-sentido, que vai da direção 3 'a 5', serve como molde durante a transcrição. Os nucleotídeos complementares à fita antisense são adicionados à fita de mRNA pela enzima RNA polimerase. A fita de sentido vai da direção 5 'para 3', contendo a mesma sequência de par de bases para o mRNA de transcrição. Conseqüentemente, a fita de sentido é chamada de fita de codificação. A fita antisense é chamada de fita não codificadora. Ele contém anti-códons, o mesmo que o tRNA. A principal diferença entre as fitas sense e antisense está em servirem de modelo para a transcrição.

Referência:
1. Griffiths, Anthony JF. & # 8220Como fazer transcrições funcionais. & # 8221 Análise genética moderna. Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA, 01 de janeiro de 1999. Web. 23 de março de 2017.

Cortesia de imagem:
1. & # 8220 Transcrição de DNA & # 8221 Por Dovelike & # 8211 Trabalho do próprio (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
2. & # 8220Antisense DNA oligonucleotide & # 8221 Por Robinson R & # 8211 RNAi Therapeutics: Quão provável, em quanto tempo? Robinson R PLoS Biology Vol. 2, No. 1, e28 doi: 10.1371 / journal.pbio.0020028 (CC BY 2.5) via Commons Wikimedia

Sobre o autor: Lakna

Lakna, graduada em Biologia Molecular e Bioquímica, é Bióloga Molecular e tem um grande e intenso interesse na descoberta de coisas relacionadas à natureza


Assista o vídeo: Cinesinas A maquina Molecular Andante (Junho 2022).


Comentários:

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